Calcium Sensing by Recoverin: Effect of Protein Conformation on Ion Affinity

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388963%3A_____%2F18%3A00489907" target="_blank" >RIV/61388963:_____/18:00489907 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

<a href="http://dx.doi.org/10.1021/acs.jpclett.8b00495" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1021/acs.jpclett.8b00495</a>

DOI - Digital Object Identifier

<a href="http://dx.doi.org/10.1021/acs.jpclett.8b00495" target="_blank" >10.1021/acs.jpclett.8b00495</a>

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Calcium Sensing by Recoverin: Effect of Protein Conformation on Ion Affinity

Popis výsledku v původním jazyce

The detailed functional mechanism of recoverin, which acts as a myristoyl switch at the rod outer-segment disk membrane, is elucidated by direct and replica-exchange molecular dynamics. In accord with NMR structural evidence and calcium binding assays, simulations point to the key role of enhanced calcium binding to the EF3 loop of the semiopen state of recoverin as compared to the closed state. This 2-4-order decrease in calcium dissociation constant stabilizes the semiopen state in response to the increase of cytosolic calcium concentration in the vicinity of recoverin. A second calcium ion then binds to the EF2 loop and, consequently, the structure of the protein changes from the semiopen to the open state. The latter has the myristoyl chain extruded to the cytosol, ready to act as a membrane anchor of recoverin.

Název v anglickém jazyce

Calcium Sensing by Recoverin: Effect of Protein Conformation on Ion Affinity

Popis výsledku anglicky

The detailed functional mechanism of recoverin, which acts as a myristoyl switch at the rod outer-segment disk membrane, is elucidated by direct and replica-exchange molecular dynamics. In accord with NMR structural evidence and calcium binding assays, simulations point to the key role of enhanced calcium binding to the EF3 loop of the semiopen state of recoverin as compared to the closed state. This 2-4-order decrease in calcium dissociation constant stabilizes the semiopen state in response to the increase of cytosolic calcium concentration in the vicinity of recoverin. A second calcium ion then binds to the EF2 loop and, consequently, the structure of the protein changes from the semiopen to the open state. The latter has the myristoyl chain extruded to the cytosol, ready to act as a membrane anchor of recoverin.

Druh

J_imp - Článek v periodiku v databázi Web of Science

CEP obor

—

OECD FORD obor

10403 - Physical chemistry

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Rok uplatnění

2018

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Journal of Physical Chemistry Letters

ISSN

1948-7185

e-ISSN

—

Svazek periodika

9

Číslo periodika v rámci svazku

7

Stát vydavatele periodika

US - Spojené státy americké

Počet stran výsledku

7

Strana od-do

1613-1619

Kód UT WoS článku

000429626900023

EID výsledku v databázi Scopus

2-s2.0-85044990859