Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Maintenance of organellar protein homeostasis by ER-associated degradation and related mechanisms

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388963%3A_____%2F21%3A00543461" target="_blank" >RIV/61388963:_____/21:00543461 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

    <a href="https://doi.org/10.1016/j.molcel.2021.05.004" target="_blank" >https://doi.org/10.1016/j.molcel.2021.05.004</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

    <a href="http://dx.doi.org/10.1016/j.molcel.2021.05.004" target="_blank" >10.1016/j.molcel.2021.05.004</a>

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Maintenance of organellar protein homeostasis by ER-associated degradation and related mechanisms

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Protein homeostasis mechanisms are fundamentally important to match cellular needs and to counteract stress conditions. A fundamental challenge is to understand how defective proteins are recognized and extracted from cellular organelles to be degraded in the cytoplasm. The endoplasmic reticulum (ER)-associated degradation (ERAD) pathway is the best-understood organellar protein quality control system. Here, we review new insights into the mechanism of recognition and retrotranslocation of client proteins in ERAD. In addition to the membrane-integral ERAD E3 ubiquitin ligases, we highlight one protein family that is remarkably often involved in various aspects of membrane protein quality control and protein dislocation: the rhomboid superfamily, which includes derlins and intramembrane serine proteases. Rhomboid-like proteins have been found to control protein homeostasis in the ER, but also in other eukaryotic organelles and in bacteria, pointing toward conserved principles of membrane protein quality control across organelles and evolution.

  • Název v anglickém jazyce

    Maintenance of organellar protein homeostasis by ER-associated degradation and related mechanisms

  • Popis výsledku anglicky

    Protein homeostasis mechanisms are fundamentally important to match cellular needs and to counteract stress conditions. A fundamental challenge is to understand how defective proteins are recognized and extracted from cellular organelles to be degraded in the cytoplasm. The endoplasmic reticulum (ER)-associated degradation (ERAD) pathway is the best-understood organellar protein quality control system. Here, we review new insights into the mechanism of recognition and retrotranslocation of client proteins in ERAD. In addition to the membrane-integral ERAD E3 ubiquitin ligases, we highlight one protein family that is remarkably often involved in various aspects of membrane protein quality control and protein dislocation: the rhomboid superfamily, which includes derlins and intramembrane serine proteases. Rhomboid-like proteins have been found to control protein homeostasis in the ER, but also in other eukaryotic organelles and in bacteria, pointing toward conserved principles of membrane protein quality control across organelles and evolution.

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>imp</sub> - Článek v periodiku v databázi Web of Science

  • CEP obor

  • OECD FORD obor

    10608 - Biochemistry and molecular biology

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

  • Návaznosti

    P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2021

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Molecular Cell

  • ISSN

    1097-2765

  • e-ISSN

    1097-4164

  • Svazek periodika

    81

  • Číslo periodika v rámci svazku

    12

  • Stát vydavatele periodika

    US - Spojené státy americké

  • Počet stran výsledku

    13

  • Strana od-do

    2507-2519

  • Kód UT WoS článku

    000674490700005

  • EID výsledku v databázi Scopus

    2-s2.0-85107984069