Substrát vyvolává translokaci obou domén alfa-podjednotky mitochondriální procesující peptidasy, při níž působí její C-konec jako stabilizační prvek

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388971%3A_____%2F04%3A00022937" target="_blank" >RIV/61388971:_____/04:00022937 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Substrate evokes translocation of both domains in the mitochondrial processing peptidase alfa-subunit during which the C-terminus acts as a stabilizing element

Popis výsledku v původním jazyce

All three tryptophan residues in alfa-subunit of mitochondrial processing peptidase (MPP) were subsequently substituted. While substitutions of Trp223 led to misfolded non-functional protein, mutations of Trp147 and/or Trp481 did not affect the enzyme processing activity. Thus, fluorescence properties of the mutants with fewer tryptophans were used for observation of both a-MPP domain translocation and visualization of conformational changes in the interdomain linker evoked by substrate. We found that in the presence of substrate the C-terminal penultimate Trp481 was approaching Trp223, which is localized at the border of N-terminal domain and interdomain linker. Also, excision of the a-MPP C-terminal 30 amino acid residues (DC30) led to a complete loss of protein function

Název v anglickém jazyce

Substrate evokes translocation of both domains in the mitochondrial processing peptidase alfa-subunit during which the C-terminus acts as a stabilizing element

Popis výsledku anglicky

All three tryptophan residues in alfa-subunit of mitochondrial processing peptidase (MPP) were subsequently substituted. While substitutions of Trp223 led to misfolded non-functional protein, mutations of Trp147 and/or Trp481 did not affect the enzyme processing activity. Thus, fluorescence properties of the mutants with fewer tryptophans were used for observation of both a-MPP domain translocation and visualization of conformational changes in the interdomain linker evoked by substrate. We found that in the presence of substrate the C-terminal penultimate Trp481 was approaching Trp223, which is localized at the border of N-terminal domain and interdomain linker. Also, excision of the a-MPP C-terminal 30 amino acid residues (DC30) led to a complete loss of protein function

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

EE - Mikrobiologie, virologie

OECD FORD obor

—

Projekt

<a href="/cs/project/GA204%2F01%2F1001" target="_blank" >GA204/01/1001: Biochemická a biofyzikální charakterizace proteinových interakcí a jejich dynamiky</a><br>

Návaznosti

Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění

2004

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Biochemical and Biophysical Research Communications

ISSN

0006-291X

e-ISSN

—

Svazek periodika

316

Číslo periodika v rámci svazku

-

Stát vydavatele periodika

US - Spojené státy americké

Počet stran výsledku

7

Strana od-do

211-217

Kód UT WoS článku

—

EID výsledku v databázi Scopus

—