Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Glycine-rich loop of mitochondrial processing peptidase ?-subunit is responsible for substrate recognition by a mechanism analogous to mitochondrial receptor Tom20

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388971%3A_____%2F10%3A00340832" target="_blank" >RIV/61388971:_____/10:00340832 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

  • DOI - Digital Object Identifier

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Glycine-rich loop of mitochondrial processing peptidase ?-subunit is responsible for substrate recognition by a mechanism analogous to mitochondrial receptor Tom20

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Tryptophan fluorescence measurements were used to characterize the local dynamics of the highly conserved glycine-rich loop (GRL) of the mitochondrial processing peptidase (MPP) subunit in the presence of the substrate precursor. Reporter tryptophan residue was introduced into the GRL of the yeast MPP (Y299W) or at a proximal site (Y303W). Timeresolved and steady-state fluorescence spectroscopy demonstrated that for Trp299, the primary contact with the yeast malate dehydrogenase precursor evokes a change of the local GRL mobility. Moreover, time-resolved measurements showed that a functionless MPP with a single-residue deletion in the loop (Y303W/G292) is defective particularly in the primary contact with substrate

  • Název v anglickém jazyce

    Glycine-rich loop of mitochondrial processing peptidase ?-subunit is responsible for substrate recognition by a mechanism analogous to mitochondrial receptor Tom20

  • Popis výsledku anglicky

    Tryptophan fluorescence measurements were used to characterize the local dynamics of the highly conserved glycine-rich loop (GRL) of the mitochondrial processing peptidase (MPP) subunit in the presence of the substrate precursor. Reporter tryptophan residue was introduced into the GRL of the yeast MPP (Y299W) or at a proximal site (Y303W). Timeresolved and steady-state fluorescence spectroscopy demonstrated that for Trp299, the primary contact with the yeast malate dehydrogenase precursor evokes a change of the local GRL mobility. Moreover, time-resolved measurements showed that a functionless MPP with a single-residue deletion in the loop (Y303W/G292) is defective particularly in the primary contact with substrate

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    EE - Mikrobiologie, virologie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    <a href="/cs/project/IAA501110631" target="_blank" >IAA501110631: Evoluce a biogeneze hydrogenosomů a mitosomů.</a><br>

  • Návaznosti

    P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2010

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Journal of Molecular Biology

  • ISSN

    0022-2836

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    396

  • Číslo periodika v rámci svazku

    5

  • Stát vydavatele periodika

    GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska

  • Počet stran výsledku

    14

  • Strana od-do

  • Kód UT WoS článku

    000275691500002

  • EID výsledku v databázi Scopus