Analýza genového clusteru anthramycinových a lincosamidových antibiotik
Popis výsledku
Ve shluku genů kódujících biosyntézu linkomycinu bylo zjištěno 27 otevřených čtecích rámců s biosyntetickou či regulační funkcí a 3 rezistenční geny. Ze srovnání chemické struktury linkomycinu a celesticetinu vyplývá, že v biosyntetické dráze chybí dráhavedoucí k propylprolinu a prolin je přímo substrátem kondenzační reakce. Část biosyntetické dráhy zahrnující přeměnu L-tyrosinu na propyl-L-prolin by měla být přítomna v biosyntetické dráze funkčně odlišných antramycinových antibiotik. Byla zjišťováno rozvržení genu linkomycinového biosyntetického shluku do transkripčních jednotek. Dále byla na základě sekvence tohoto shluku navržena sada sond, pomocí nichž byly vyhlédávány analogy genů v producentech celesticetinu Streptomyces caelestis a antramycinůStreptomyces refuineus, Streptomyces albus and Streptosporangium sibiricum.
Klíčová slova
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
Výsledek na webu
—
DOI - Digital Object Identifier
—
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Shared features and analysis of lincosamide and anthramycin antibiotic gene clusters
Popis výsledku v původním jazyce
Lincomycin, produced by Streptomyces lincolnensis, is important, clinically used antibiotic. Its gene cluster consists of twenty-seven putative open reading frames with biosynthetic or regulatory functions and three resistance genes. Comparison of the chemical structure of the lincomycin and celesticetin indicates, that in the biosynthesis of celesticetin the whole propylproline branch is absent and proline is substrate of the penultimate step of biosynthesis, the condensation reaction. Second part of biosynthetic pathway including conversion of L-tyrosine to L-proline should be involved in the biosynthesis of functionally different anthramycin antibiotics. Thus it appears, that genetic information on lincomycin and anthramycin biosynthesis must also share common elements (genes), both biosynthetic and regulatory. The organization of transcription units was found. The analysis of the lincomycin biosynthetic gene transcripts in various cultivation stages revealed the genes with putat...
Název v anglickém jazyce
Shared features and analysis of lincosamide and anthramycin antibiotic gene clusters
Popis výsledku anglicky
Lincomycin, produced by Streptomyces lincolnensis, is important, clinically used antibiotic. Its gene cluster consists of twenty-seven putative open reading frames with biosynthetic or regulatory functions and three resistance genes. Comparison of the chemical structure of the lincomycin and celesticetin indicates, that in the biosynthesis of celesticetin the whole propylproline branch is absent and proline is substrate of the penultimate step of biosynthesis, the condensation reaction. Second part of biosynthetic pathway including conversion of L-tyrosine to L-proline should be involved in the biosynthesis of functionally different anthramycin antibiotics. Thus it appears, that genetic information on lincomycin and anthramycin biosynthesis must also share common elements (genes), both biosynthetic and regulatory. The organization of transcription units was found. The analysis of the lincomycin biosynthetic gene transcripts in various cultivation stages revealed the genes with putat...
Klasifikace
Druh
D - Stať ve sborníku
CEP obor
EE - Mikrobiologie, virologie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
—
Návaznosti
Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)
Ostatní
Rok uplatnění
2004
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název statě ve sborníku
Kongres Československé společnosti mikrobiologické /23./
ISBN
—
ISSN
—
e-ISSN
—
Počet stran výsledku
1
Strana od-do
185
Název nakladatele
—
Místo vydání
—
Místo konání akce
Brno
Datum konání akce
6. 9. 2004
Typ akce podle státní příslušnosti
WRD - Celosvětová akce
Kód UT WoS článku
—
Druh výsledku
D - Stať ve sborníku
CEP
EE - Mikrobiologie, virologie
Rok uplatnění
2004