Geny kodující acetyhydroxy syntázu u Streptomyces cinnamonensis a jejich regulační oblast:Mutace v katalytické podjednotce zjišťující necitlivost k inhibici konečného produktu

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388971%3A_____%2F04%3A00108134" target="_blank" >RIV/61388971:_____/04:00108134 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Genes coding for acetyhydroxy acid synthase in Streptomyces cinnamonensis and their regulatory region:Mutations in the catalytic subunit conferring insesitivity to end-product inhibition

Popis výsledku v původním jazyce

Reaction of acetohydroxy acid synthase (AHAS) is the key step in branched-chain amino acids biosynthesis. AHAS is feed-back inhibited by valin that binds its regulatory subunit. In Streptomyces cinnamonensis, production of a secondary metabolite, polyether antibiotic monensin A, is associated with valin biosynthesis via 2-oxoisovalerate. Thus, mutants with higher AHAS levels or AHAS insensitive to valin show increased monensin A production. Gene ilvB coding for the AHAS catalytic subunit of the S. cinnamonensis parental strain and four mutants resistant to valin analogues was cloned and sequenced. Nucleotide sequence of ilvB from the strain BVR-18 differed from the wild type in a single substitution C574A resulting in an amino acid change E139A. In theACB-NLR-2 strain, a triplet AGC in the position 805-807 was deleted resulting in the deletion of Q217. A homology model of the catalytic subunit, created by a virtue of the known three-dimensional structure of the yeast AHAS catalytic...

Název v anglickém jazyce

Genes coding for acetyhydroxy acid synthase in Streptomyces cinnamonensis and their regulatory region:Mutations in the catalytic subunit conferring insesitivity to end-product inhibition

Popis výsledku anglicky

Reaction of acetohydroxy acid synthase (AHAS) is the key step in branched-chain amino acids biosynthesis. AHAS is feed-back inhibited by valin that binds its regulatory subunit. In Streptomyces cinnamonensis, production of a secondary metabolite, polyether antibiotic monensin A, is associated with valin biosynthesis via 2-oxoisovalerate. Thus, mutants with higher AHAS levels or AHAS insensitive to valin show increased monensin A production. Gene ilvB coding for the AHAS catalytic subunit of the S. cinnamonensis parental strain and four mutants resistant to valin analogues was cloned and sequenced. Nucleotide sequence of ilvB from the strain BVR-18 differed from the wild type in a single substitution C574A resulting in an amino acid change E139A. In theACB-NLR-2 strain, a triplet AGC in the position 805-807 was deleted resulting in the deletion of Q217. A homology model of the catalytic subunit, created by a virtue of the known three-dimensional structure of the yeast AHAS catalytic...

Druh

D - Stať ve sborníku

CEP obor

EE - Mikrobiologie, virologie

OECD FORD obor

—

Projekt

—

Návaznosti

Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění

2004

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název statě ve sborníku

Kongres Československé společnosti mikrobiologické /23./

ISBN

—

ISSN

—

e-ISSN

—

Počet stran výsledku

1

Strana od-do

210

Název nakladatele

—

Místo vydání

—

Místo konání akce

Brno

Datum konání akce

6. 9. 2004

Typ akce podle státní příslušnosti

WRD - Celosvětová akce

Kód UT WoS článku

—