Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Deregulace syntázy kyseliny hydroxyoctové: ztráta alosterické inhibice zapřičiněná mutací v katalytické podjednotce

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388971%3A_____%2F08%3A00320746" target="_blank" >RIV/61388971:_____/08:00320746 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

  • DOI - Digital Object Identifier

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Deregulation of acetohydroxy-acid synthase: loss of allosteric inhibition conferred by mutations in the catalytic subunit

  • Popis výsledku v původním jazyce

    The ilvB genes coding for acetohydroxy acid synthase (AHAS) catalytic subunit from the Streptomyces cinnamonensis parental strain and four mutants deregulated in valine biosynthesis were sequenced. Two changes in the sequence of IlvB conferring the AHASinsensitivity to valine were found in mutant strains: E139A and dQ217. Homology modeling revealed that the substitution E139A is located in a loop at the homodimer subunit-subunit interface near the TPP binding site while dQ217 is situated in a distant helix. Sequencing of ilvBNC upstream region revealed a sequence containing a putative attenuator. However, no mutation within this region was found in mutants with constitutively increased AHAS activity levels suggesting a different mechanism of deregulation

  • Název v anglickém jazyce

    Deregulation of acetohydroxy-acid synthase: loss of allosteric inhibition conferred by mutations in the catalytic subunit

  • Popis výsledku anglicky

    The ilvB genes coding for acetohydroxy acid synthase (AHAS) catalytic subunit from the Streptomyces cinnamonensis parental strain and four mutants deregulated in valine biosynthesis were sequenced. Two changes in the sequence of IlvB conferring the AHASinsensitivity to valine were found in mutant strains: E139A and dQ217. Homology modeling revealed that the substitution E139A is located in a loop at the homodimer subunit-subunit interface near the TPP binding site while dQ217 is situated in a distant helix. Sequencing of ilvBNC upstream region revealed a sequence containing a putative attenuator. However, no mutation within this region was found in mutants with constitutively increased AHAS activity levels suggesting a different mechanism of deregulation

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    EE - Mikrobiologie, virologie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

  • Návaznosti

    Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2008

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Folia Microbiologica

  • ISSN

    0015-5632

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    53

  • Číslo periodika v rámci svazku

    6

  • Stát vydavatele periodika

    CZ - Česká republika

  • Počet stran výsledku

    5

  • Strana od-do

  • Kód UT WoS článku

    000262754600001

  • EID výsledku v databázi Scopus