Výběr cílového místa štěpení ATP-závislou lon proteasou u složeného substrátu

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388971%3A_____%2F05%3A00028010" target="_blank" >RIV/61388971:_____/05:00028010 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Cleavage site selection within a folded substrate by the ATP-dependent lon protease

Popis výsledku v původním jazyce

Mechanistic studies of ATP-dependent proteolysis demonstrate that substrate unfolding is a prerequisite for processive peptide bond hydrolysis. We show that mitochondrial Lon also degrades folded proteins and initiates substrate cleavage non-processively. Two mitochondrial substrates with known or homology-derived three-dimensional structures were used: the mitochondrial processing peptidase alpha-subunit (MPPalpha) and the steroidogenic acute regulatory protein (StAR). Peptides generated during a timecourse of Lon-mediated proteolysis were identified and mapped within the primary, secondary, and tertiary structure of the substrate

Název v anglickém jazyce

Cleavage site selection within a folded substrate by the ATP-dependent lon protease

Popis výsledku anglicky

Mechanistic studies of ATP-dependent proteolysis demonstrate that substrate unfolding is a prerequisite for processive peptide bond hydrolysis. We show that mitochondrial Lon also degrades folded proteins and initiates substrate cleavage non-processively. Two mitochondrial substrates with known or homology-derived three-dimensional structures were used: the mitochondrial processing peptidase alpha-subunit (MPPalpha) and the steroidogenic acute regulatory protein (StAR). Peptides generated during a timecourse of Lon-mediated proteolysis were identified and mapped within the primary, secondary, and tertiary structure of the substrate

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

EE - Mikrobiologie, virologie

OECD FORD obor

—

Projekt

—

Návaznosti

Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění

2005

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Journal of Biological Chemistry

ISSN

0021-9258

e-ISSN

—

Svazek periodika

280

Číslo periodika v rámci svazku

26

Stát vydavatele periodika

US - Spojené státy americké

Počet stran výsledku

8

Strana od-do

25103-25110

Kód UT WoS článku

—

EID výsledku v databázi Scopus

—