Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Strukturní model multipodjednotkové restrikčně-modifikační DNA methyltransferázy Typu IC M.EcoR124I v komplexu s DNA

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388971%3A_____%2F06%3A00044215" target="_blank" >RIV/61388971:_____/06:00044215 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

  • DOI - Digital Object Identifier

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Structural model for the multisubunit Type IC restriction-modification DNA methyltransferase M.EcoR124I in complex with DNA

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Recent publication of crystal structures for the putative DNA-binding subunits (HsdS) of the functionally uncharacterised Type I Restriction-Modification (R-M) enzymes MjaXIP and MgeORF438 have provided a convenient structural template for analysis of the more extensively characterised members of this interesting family of multisubunit molecular motors. Here, we present a structural model of the Type IC M.EcoR124I DNA methyltransferase (MTase), comprising the HsdS subunit, two HsdM subunits, the cofactor AdoMet and the substrate DNA molecule. The model structure, together with location of the mutant residues, provides a better background on which to study protein-protein and protein-DNA interactions in Type I R-M systems

  • Název v anglickém jazyce

    Structural model for the multisubunit Type IC restriction-modification DNA methyltransferase M.EcoR124I in complex with DNA

  • Popis výsledku anglicky

    Recent publication of crystal structures for the putative DNA-binding subunits (HsdS) of the functionally uncharacterised Type I Restriction-Modification (R-M) enzymes MjaXIP and MgeORF438 have provided a convenient structural template for analysis of the more extensively characterised members of this interesting family of multisubunit molecular motors. Here, we present a structural model of the Type IC M.EcoR124I DNA methyltransferase (MTase), comprising the HsdS subunit, two HsdM subunits, the cofactor AdoMet and the substrate DNA molecule. The model structure, together with location of the mutant residues, provides a better background on which to study protein-protein and protein-DNA interactions in Type I R-M systems

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    EE - Mikrobiologie, virologie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    <a href="/cs/project/GA204%2F03%2F1011" target="_blank" >GA204/03/1011: Rozpřažení DNA restrikční a DNA translokační funkce restrikčně-modifikačního enzymu EcoR124I - potenciálního molekulárního motoru</a><br>

  • Návaznosti

    Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2006

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Nucleic Acids Research

  • ISSN

    0305-1048

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    34

  • Číslo periodika v rámci svazku

    7

  • Stát vydavatele periodika

    GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska

  • Počet stran výsledku

    14

  • Strana od-do

    1992-2005

  • Kód UT WoS článku

  • EID výsledku v databázi Scopus