Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Fosforylace podjednotky HsdR restrikčně-modifikačního enzymu Typu IA EcoKI

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388971%3A_____%2F07%3A00084812" target="_blank" >RIV/61388971:_____/07:00084812 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

  • DOI - Digital Object Identifier

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Phosphorylation of Type IA restriction-modification complex enzyme EcoKI on the HsdR subunit

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Phosphorylation of Type I restriction-modification enzymes EcoKI, EcoAI, and EcoR124I ? representatives of IA, IB, and IC families, respectively ? was analyzed in vivo by immunoblotting of endogenous phosphoproteins isolated from Escherichia coli strainsharbouring the corresponding hsd genes, and in vitro by phosphorylation assay using protein kinase present in subcellular fractions of E. coli. From all three restriction-modification enzymes, the HsdR subunit of EcoKI system was the only subunit, whichwas phosphorylated. Further, we present evidence that HsdR is phosphorylated in vivo only when co-produced with HsdM and HsdS subunits as part of assembled EcoKI restriction endonuclease, while the individually produced HsdR subunit is not phosphorylated. In vitro phosphorylation of the HsdR subunit of purified EcoKI endonuclease occurs on Thr, and is strictly dependent on the addition of a catalytic amount of cytoplasmic fraction isolated from E. coli

  • Název v anglickém jazyce

    Phosphorylation of Type IA restriction-modification complex enzyme EcoKI on the HsdR subunit

  • Popis výsledku anglicky

    Phosphorylation of Type I restriction-modification enzymes EcoKI, EcoAI, and EcoR124I ? representatives of IA, IB, and IC families, respectively ? was analyzed in vivo by immunoblotting of endogenous phosphoproteins isolated from Escherichia coli strainsharbouring the corresponding hsd genes, and in vitro by phosphorylation assay using protein kinase present in subcellular fractions of E. coli. From all three restriction-modification enzymes, the HsdR subunit of EcoKI system was the only subunit, whichwas phosphorylated. Further, we present evidence that HsdR is phosphorylated in vivo only when co-produced with HsdM and HsdS subunits as part of assembled EcoKI restriction endonuclease, while the individually produced HsdR subunit is not phosphorylated. In vitro phosphorylation of the HsdR subunit of purified EcoKI endonuclease occurs on Thr, and is strictly dependent on the addition of a catalytic amount of cytoplasmic fraction isolated from E. coli

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    EE - Mikrobiologie, virologie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

  • Návaznosti

    Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2007

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    FEMS Microbiology Letters

  • ISSN

    0378-1097

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    270

  • Číslo periodika v rámci svazku

    -

  • Stát vydavatele periodika

    NL - Nizozemsko

  • Počet stran výsledku

    7

  • Strana od-do

    171-177

  • Kód UT WoS článku

  • EID výsledku v databázi Scopus