Fosforylace podjednotky HsdR restrikčně-modifikačního enzymu Typu IA EcoKI
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388971%3A_____%2F07%3A00084812" target="_blank" >RIV/61388971:_____/07:00084812 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
—
DOI - Digital Object Identifier
—
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Phosphorylation of Type IA restriction-modification complex enzyme EcoKI on the HsdR subunit
Popis výsledku v původním jazyce
Phosphorylation of Type I restriction-modification enzymes EcoKI, EcoAI, and EcoR124I ? representatives of IA, IB, and IC families, respectively ? was analyzed in vivo by immunoblotting of endogenous phosphoproteins isolated from Escherichia coli strainsharbouring the corresponding hsd genes, and in vitro by phosphorylation assay using protein kinase present in subcellular fractions of E. coli. From all three restriction-modification enzymes, the HsdR subunit of EcoKI system was the only subunit, whichwas phosphorylated. Further, we present evidence that HsdR is phosphorylated in vivo only when co-produced with HsdM and HsdS subunits as part of assembled EcoKI restriction endonuclease, while the individually produced HsdR subunit is not phosphorylated. In vitro phosphorylation of the HsdR subunit of purified EcoKI endonuclease occurs on Thr, and is strictly dependent on the addition of a catalytic amount of cytoplasmic fraction isolated from E. coli
Název v anglickém jazyce
Phosphorylation of Type IA restriction-modification complex enzyme EcoKI on the HsdR subunit
Popis výsledku anglicky
Phosphorylation of Type I restriction-modification enzymes EcoKI, EcoAI, and EcoR124I ? representatives of IA, IB, and IC families, respectively ? was analyzed in vivo by immunoblotting of endogenous phosphoproteins isolated from Escherichia coli strainsharbouring the corresponding hsd genes, and in vitro by phosphorylation assay using protein kinase present in subcellular fractions of E. coli. From all three restriction-modification enzymes, the HsdR subunit of EcoKI system was the only subunit, whichwas phosphorylated. Further, we present evidence that HsdR is phosphorylated in vivo only when co-produced with HsdM and HsdS subunits as part of assembled EcoKI restriction endonuclease, while the individually produced HsdR subunit is not phosphorylated. In vitro phosphorylation of the HsdR subunit of purified EcoKI endonuclease occurs on Thr, and is strictly dependent on the addition of a catalytic amount of cytoplasmic fraction isolated from E. coli
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
EE - Mikrobiologie, virologie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.
Návaznosti
Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)
Ostatní
Rok uplatnění
2007
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
FEMS Microbiology Letters
ISSN
0378-1097
e-ISSN
—
Svazek periodika
270
Číslo periodika v rámci svazku
-
Stát vydavatele periodika
NL - Nizozemsko
Počet stran výsledku
7
Strana od-do
171-177
Kód UT WoS článku
—
EID výsledku v databázi Scopus
—