Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Charakteristiky alkoholoxidasy z Gloeophyllum trabeum, extracelulárního zdroje H2O2 při rozkladu dřeva hnědou hnilobou

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388971%3A_____%2F07%3A00090138" target="_blank" >RIV/61388971:_____/07:00090138 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

  • DOI - Digital Object Identifier

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Characteristics of Gloeophyllum trabeum alcohol oxidase, an extracellular source of H2O2 in brown rot decay of wood

  • Popis výsledku v původním jazyce

    A novel alcohol oxidase (AOX) has been purified from mycelia of the wood degrading basidiomycete Gloeophyllum trabeum and characterized as a homooctameric nonglycosylated FAD flavoprotein with native and subunit molecular masses of 628 and 72.4 kDa. Theisolated AOX cDNA coded for a polypeptide of 651 amino acids displaying 51?53% identity with other fungal AOX amino acid sequences. Using laboratory cultures and polyclonal antibodies, TEM immunogold labeling localized the enzyme in the hyphal periplasmic space and wall, and on extracellular tripartite membranes and slime, while there was no labeling of hyphal peroxisomes. AOX was further shown associated with membraneous/slime structures secreted by hyphae in wood fibre lumina and within secondary cellwalls of degraded wood fibres

  • Název v anglickém jazyce

    Characteristics of Gloeophyllum trabeum alcohol oxidase, an extracellular source of H2O2 in brown rot decay of wood

  • Popis výsledku anglicky

    A novel alcohol oxidase (AOX) has been purified from mycelia of the wood degrading basidiomycete Gloeophyllum trabeum and characterized as a homooctameric nonglycosylated FAD flavoprotein with native and subunit molecular masses of 628 and 72.4 kDa. Theisolated AOX cDNA coded for a polypeptide of 651 amino acids displaying 51?53% identity with other fungal AOX amino acid sequences. Using laboratory cultures and polyclonal antibodies, TEM immunogold labeling localized the enzyme in the hyphal periplasmic space and wall, and on extracellular tripartite membranes and slime, while there was no labeling of hyphal peroxisomes. AOX was further shown associated with membraneous/slime structures secreted by hyphae in wood fibre lumina and within secondary cellwalls of degraded wood fibres

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    EE - Mikrobiologie, virologie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

  • Návaznosti

    Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)<br>N - Vyzkumna aktivita podporovana z neverejnych zdroju

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2007

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Applied and Environmental Microbiology

  • ISSN

    0099-2240

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    73

  • Číslo periodika v rámci svazku

    19

  • Stát vydavatele periodika

    US - Spojené státy americké

  • Počet stran výsledku

    13

  • Strana od-do

    6241-6253

  • Kód UT WoS článku

  • EID výsledku v databázi Scopus