Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Klonování genu kódujícího epoxidhydrolasu z Aspergillus niger M200, nadprodukce v E. coli a modifikace aktivity a enantioselectivity enzymu proteinovým inženýrstvím

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388971%3A_____%2F07%3A00090142" target="_blank" >RIV/61388971:_____/07:00090142 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

  • DOI - Digital Object Identifier

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Cloning of an epoxide hydrolase-encoding gene from Aspergillus niger M200, overexpression in E. coli, and modification of aktivity and enantioselectivity of the enzyme by protein engineering

  • Popis výsledku v původním jazyce

    The gene encoding an epoxide hydrolase from Aspergillus niger M200 has been clonek and its sequence determined. Saturation mutagenesis at codon 217 resulted in the discovery of nine enzyme variants showing in several cases profound differences in activity and enantioselectivity towards various epoxides when compared to the data of the wild-type enzyme. The site 217 is located at the entrance of the tunnel that provides the substrate with access to the active site

  • Název v anglickém jazyce

    Cloning of an epoxide hydrolase-encoding gene from Aspergillus niger M200, overexpression in E. coli, and modification of aktivity and enantioselectivity of the enzyme by protein engineering

  • Popis výsledku anglicky

    The gene encoding an epoxide hydrolase from Aspergillus niger M200 has been clonek and its sequence determined. Saturation mutagenesis at codon 217 resulted in the discovery of nine enzyme variants showing in several cases profound differences in activity and enantioselectivity towards various epoxides when compared to the data of the wild-type enzyme. The site 217 is located at the entrance of the tunnel that provides the substrate with access to the active site

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    EE - Mikrobiologie, virologie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    <a href="/cs/project/GA204%2F06%2F0458" target="_blank" >GA204/06/0458: Konstrukce a prozkoumání účinnějších genových bank z celkového genetického fondu (DNA, mRNA) mikrobiálních vzorků odebraných ze znečištěných lokalit</a><br>

  • Návaznosti

    Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2007

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Journal of Biotechnology

  • ISSN

    0168-1656

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    132

  • Číslo periodika v rámci svazku

    -

  • Stát vydavatele periodika

    NL - Nizozemsko

  • Počet stran výsledku

    8

  • Strana od-do

    8-15

  • Kód UT WoS článku

  • EID výsledku v databázi Scopus