Laboratory evolution of an epoxide hydrolase - Towards an enantioconvergent biocatalyst

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388971%3A_____%2F11%3A00366238" target="_blank" >RIV/61388971:_____/11:00366238 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

<a href="http://dx.doi.org/10.1016/j.jbiotec.2011.08.003" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1016/j.jbiotec.2011.08.003</a>

DOI - Digital Object Identifier

<a href="http://dx.doi.org/10.1016/j.jbiotec.2011.08.003" target="_blank" >10.1016/j.jbiotec.2011.08.003</a>

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Laboratory evolution of an epoxide hydrolase - Towards an enantioconvergent biocatalyst

Popis výsledku v původním jazyce

We performed a laboratory evolution study with the epoxide hydrolase from Aspergillus niger M200. This enzyme exhibits no enantioconvergence with the substrates styrene oxide or para-chlorostyrene oxide, i.e. racemic vicinal diols are produced from the racemic substrates. After saturation mutagenesis, screening by chiral gas chromatography revealed enzyme variants with improved enantioconvergence as manifested by an increased enantiomeric excess of the diol product. Nine amino acid exchanges accumulatedin the active site and the substrate access tunnel over the course of 5 productive rounds of iterative saturation mutagenesis, resulting in an enantioconvergent epoxide hydrolase variant

Název v anglickém jazyce

Laboratory evolution of an epoxide hydrolase - Towards an enantioconvergent biocatalyst

Popis výsledku anglicky

We performed a laboratory evolution study with the epoxide hydrolase from Aspergillus niger M200. This enzyme exhibits no enantioconvergence with the substrates styrene oxide or para-chlorostyrene oxide, i.e. racemic vicinal diols are produced from the racemic substrates. After saturation mutagenesis, screening by chiral gas chromatography revealed enzyme variants with improved enantioconvergence as manifested by an increased enantiomeric excess of the diol product. Nine amino acid exchanges accumulatedin the active site and the substrate access tunnel over the course of 5 productive rounds of iterative saturation mutagenesis, resulting in an enantioconvergent epoxide hydrolase variant

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

EE - Mikrobiologie, virologie

OECD FORD obor

—

Projekt

<a href="/cs/project/GAP207%2F10%2F0135" target="_blank" >GAP207/10/0135: Probádání regioselektivit u evolučně získaných epoxidhydrolas</a><br>

Návaznosti

Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění

2011

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Journal of Biotechnology

ISSN

0168-1656

e-ISSN

—

Svazek periodika

156

Číslo periodika v rámci svazku

1

Stát vydavatele periodika

NL - Nizozemsko

Počet stran výsledku

10

Strana od-do

1-10

Kód UT WoS článku

000295827600001

EID výsledku v databázi Scopus

—