C-terminální extenze enzymu ferochelatázy je nezbytná pro aktivitu enzymu a pro fungování biosyntetické dráhy tetrapyrolů u Synechocystis PCC6830

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388971%3A_____%2F08%3A00315013" target="_blank" >RIV/61388971:_____/08:00315013 - isvavai.cz</a>

Nalezeny alternativní kódy

RIV/60076658:12640/08:00009368

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

The C-terminal extension of ferrochelatase is critical for enzyme activity and for functioning of the tetrapyrrole pathway in Synechocystis strain PCC 6803

Popis výsledku v původním jazyce

We analysed the DH324 strain of Synechocystis sp. PCC 6803, which contains a truncated ferrochelatase enzyme lacking this C-terminal domain. Truncated FeCH was localized to the membrane fraction suggesting that the C-terminal domain is not necessary formembrane association of the enzyme. Measurements of enzyme activity and complementation experiments revealed that the DH324 mutation dramatically reduced activity of the FeCH. Moreover, the H324 mutant accumulated a large amount of protoporphyrin and levels of chlorophyll precursors were also significantly increased. Analysis of the recombinant full-length and truncated FeCHs demonstrated that the C-terminal extension is critical for activity of the FeCH and it is strictly required for oligomerization of this enzyme

Název v anglickém jazyce

The C-terminal extension of ferrochelatase is critical for enzyme activity and for functioning of the tetrapyrrole pathway in Synechocystis strain PCC 6803

Popis výsledku anglicky

We analysed the DH324 strain of Synechocystis sp. PCC 6803, which contains a truncated ferrochelatase enzyme lacking this C-terminal domain. Truncated FeCH was localized to the membrane fraction suggesting that the C-terminal domain is not necessary formembrane association of the enzyme. Measurements of enzyme activity and complementation experiments revealed that the DH324 mutation dramatically reduced activity of the FeCH. Moreover, the H324 mutant accumulated a large amount of protoporphyrin and levels of chlorophyll precursors were also significantly increased. Analysis of the recombinant full-length and truncated FeCHs demonstrated that the C-terminal extension is critical for activity of the FeCH and it is strictly required for oligomerization of this enzyme

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

EE - Mikrobiologie, virologie

OECD FORD obor

—

Projekt

—

Návaznosti

Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění

2008

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Journal of Bacteriology

ISSN

0021-9193

e-ISSN

—

Svazek periodika

190

Číslo periodika v rámci svazku

6

Stát vydavatele periodika

US - Spojené státy americké

Počet stran výsledku

10

Strana od-do

—

Kód UT WoS článku

000253825500027

EID výsledku v databázi Scopus

—