Functional assignments for the carboxyl-terminal domains of the ferrochelatase from Synechocystis PCC 6803: The CAB domain plays a regulatory role, and region II is essential for catalysis

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388971%3A_____%2F11%3A00362757" target="_blank" >RIV/61388971:_____/11:00362757 - isvavai.cz</a>

Nalezeny alternativní kódy

RIV/60076658:12640/11:43882333

Výsledek na webu

<a href="http://dx.doi.org/10.1104/pp.110.167528" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1104/pp.110.167528</a>

DOI - Digital Object Identifier

<a href="http://dx.doi.org/10.1104/pp.110.167528" target="_blank" >10.1104/pp.110.167528</a>

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Functional assignments for the carboxyl-terminal domains of the ferrochelatase from Synechocystis PCC 6803: The CAB domain plays a regulatory role, and region II is essential for catalysis

Popis výsledku v původním jazyce

Ferrochelatase (FeCH) catalyses the insertion of Fe2+ into protoporphyrin forming protoheme. In photosynthetic organisms FeCH and Mg-chelatase lie at a biosynthetic branchpoint where partitioning down the heme and chlorophyll pathways occurs. Unlike their mammalian, yeast and other bacterial counterparts cyanobacterial and algal FeCHs as well as FeCH2 isoform from plants possess a C-terminal CAB domain with a putative chlorophyll-binding motif. We found that the CAB domain in the cyanobacterium Synechocystis 6803 is not required for catalytic activity but is essential for dimerization of FeCH and its absence causes aberrant accumulation of chlorophyll-protein complexes under high light accompanied by high levels of the chlorophyll precursor chlorophyllide

Název v anglickém jazyce

Functional assignments for the carboxyl-terminal domains of the ferrochelatase from Synechocystis PCC 6803: The CAB domain plays a regulatory role, and region II is essential for catalysis

Popis výsledku anglicky

Ferrochelatase (FeCH) catalyses the insertion of Fe2+ into protoporphyrin forming protoheme. In photosynthetic organisms FeCH and Mg-chelatase lie at a biosynthetic branchpoint where partitioning down the heme and chlorophyll pathways occurs. Unlike their mammalian, yeast and other bacterial counterparts cyanobacterial and algal FeCHs as well as FeCH2 isoform from plants possess a C-terminal CAB domain with a putative chlorophyll-binding motif. We found that the CAB domain in the cyanobacterium Synechocystis 6803 is not required for catalytic activity but is essential for dimerization of FeCH and its absence causes aberrant accumulation of chlorophyll-protein complexes under high light accompanied by high levels of the chlorophyll precursor chlorophyllide

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

EE - Mikrobiologie, virologie

OECD FORD obor

—

Projekt

<a href="/cs/project/GAP501%2F10%2F1000" target="_blank" >GAP501/10/1000: Identifikace a lokalizace proteinových komplexů, které se podílejí na regulaci biosyntézy chlorofylu</a><br>

Návaznosti

Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění

2011

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Plant Physiology

ISSN

0032-0889

e-ISSN

—

Svazek periodika

155

Číslo periodika v rámci svazku

4

Stát vydavatele periodika

US - Spojené státy americké

Počet stran výsledku

13

Strana od-do

1735-1747

Kód UT WoS článku

000289095500025

EID výsledku v databázi Scopus

—