Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Sulfotransferasy, sulfatasy a formylglycin-generující enzymy: Sulfatační fascinace

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388971%3A_____%2F08%3A00315783" target="_blank" >RIV/61388971:_____/08:00315783 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

  • DOI - Digital Object Identifier

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Sulfotransferases, sulfatases and formylglycine-generating enzymes: a sulfation fascination

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Sulfotransferases and sulfatases are the major enzymes responsible for sulfate transfer processes. The past two years have seen the elucidation of new functions for these enzymes, and a great progression in their structural characterization, which confirms that these two types of enzymes possess a highly conserved fold. For catalytic activity, sulfatases must contain a formylglycine residue, which is generated by various formylglycine-generating enzymes. Mechanistic and structural details have recentlybeen obtained for a group of cofactorindependent formylglycine-generating enzymes termed FGEs. Finally, an increasing light has been cast upon the mechanism of sulfatase inactivation by a group of clinically important agents, the aryl sulfamates

  • Název v anglickém jazyce

    Sulfotransferases, sulfatases and formylglycine-generating enzymes: a sulfation fascination

  • Popis výsledku anglicky

    Sulfotransferases and sulfatases are the major enzymes responsible for sulfate transfer processes. The past two years have seen the elucidation of new functions for these enzymes, and a great progression in their structural characterization, which confirms that these two types of enzymes possess a highly conserved fold. For catalytic activity, sulfatases must contain a formylglycine residue, which is generated by various formylglycine-generating enzymes. Mechanistic and structural details have recentlybeen obtained for a group of cofactorindependent formylglycine-generating enzymes termed FGEs. Finally, an increasing light has been cast upon the mechanism of sulfatase inactivation by a group of clinically important agents, the aryl sulfamates

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    CE - Biochemie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

  • Návaznosti

    Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2008

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Current Opinion in Chemical Biology

  • ISSN

    1367-5931

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    12

  • Číslo periodika v rámci svazku

    5

  • Stát vydavatele periodika

    GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska

  • Počet stran výsledku

    9

  • Strana od-do

  • Kód UT WoS článku

    000261134900014

  • EID výsledku v databázi Scopus