Sulfotransferasy, sulfatasy a formylglycin-generující enzymy: Sulfatační fascinace
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388971%3A_____%2F08%3A00315783" target="_blank" >RIV/61388971:_____/08:00315783 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
—
DOI - Digital Object Identifier
—
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Sulfotransferases, sulfatases and formylglycine-generating enzymes: a sulfation fascination
Popis výsledku v původním jazyce
Sulfotransferases and sulfatases are the major enzymes responsible for sulfate transfer processes. The past two years have seen the elucidation of new functions for these enzymes, and a great progression in their structural characterization, which confirms that these two types of enzymes possess a highly conserved fold. For catalytic activity, sulfatases must contain a formylglycine residue, which is generated by various formylglycine-generating enzymes. Mechanistic and structural details have recentlybeen obtained for a group of cofactorindependent formylglycine-generating enzymes termed FGEs. Finally, an increasing light has been cast upon the mechanism of sulfatase inactivation by a group of clinically important agents, the aryl sulfamates
Název v anglickém jazyce
Sulfotransferases, sulfatases and formylglycine-generating enzymes: a sulfation fascination
Popis výsledku anglicky
Sulfotransferases and sulfatases are the major enzymes responsible for sulfate transfer processes. The past two years have seen the elucidation of new functions for these enzymes, and a great progression in their structural characterization, which confirms that these two types of enzymes possess a highly conserved fold. For catalytic activity, sulfatases must contain a formylglycine residue, which is generated by various formylglycine-generating enzymes. Mechanistic and structural details have recentlybeen obtained for a group of cofactorindependent formylglycine-generating enzymes termed FGEs. Finally, an increasing light has been cast upon the mechanism of sulfatase inactivation by a group of clinically important agents, the aryl sulfamates
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
CE - Biochemie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
—
Návaznosti
Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)
Ostatní
Rok uplatnění
2008
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Current Opinion in Chemical Biology
ISSN
1367-5931
e-ISSN
—
Svazek periodika
12
Číslo periodika v rámci svazku
5
Stát vydavatele periodika
GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska
Počet stran výsledku
9
Strana od-do
—
Kód UT WoS článku
000261134900014
EID výsledku v databázi Scopus
—