Molecular characterization of the iron binding protein ferritin in Eisenia andrei earthworms
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388971%3A_____%2F11%3A00366799" target="_blank" >RIV/61388971:_____/11:00366799 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
<a href="http://dx.doi.org/10.1016/j.gene.2011.06.010" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1016/j.gene.2011.06.010</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.1016/j.gene.2011.06.010" target="_blank" >10.1016/j.gene.2011.06.010</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Molecular characterization of the iron binding protein ferritin in Eisenia andrei earthworms
Popis výsledku v původním jazyce
Ferritin is a storage protein that plays a key role in iron metabolism. In this study, we report on the sequence characterization of a ferritin-coding cDNA in Eisenia andrei earthworms isolated by RT-PCR using degenerated primers, and we suggest the presence of a putative IRE in the 5-UTR of ferritin mRNA. The obtained ferritin sequence was compared with those of other animals showing sequence and structure homology in consensus sites, including the iron-responsive element (IRE) and ferroxidase centers.Despite the sequence homology in the E. andrei mRNA of ferritin with the sequences of other animals in consensus IRE sites, the presented cytosine in the IRE of E. andrei ferritin in the expected position does not form a conventional bulge
Název v anglickém jazyce
Molecular characterization of the iron binding protein ferritin in Eisenia andrei earthworms
Popis výsledku anglicky
Ferritin is a storage protein that plays a key role in iron metabolism. In this study, we report on the sequence characterization of a ferritin-coding cDNA in Eisenia andrei earthworms isolated by RT-PCR using degenerated primers, and we suggest the presence of a putative IRE in the 5-UTR of ferritin mRNA. The obtained ferritin sequence was compared with those of other animals showing sequence and structure homology in consensus sites, including the iron-responsive element (IRE) and ferroxidase centers.Despite the sequence homology in the E. andrei mRNA of ferritin with the sequences of other animals in consensus IRE sites, the presented cytosine in the IRE of E. andrei ferritin in the expected position does not form a conventional bulge
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
EC - Imunologie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.
Návaznosti
P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)
Ostatní
Rok uplatnění
2011
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Gene
ISSN
0378-1119
e-ISSN
—
Svazek periodika
485
Číslo periodika v rámci svazku
2
Stát vydavatele periodika
NL - Nizozemsko
Počet stran výsledku
8
Strana od-do
73-80
Kód UT WoS článku
000295069800003
EID výsledku v databázi Scopus
—