Facile production of Aspergillus niger ?-N-acetylgalactosaminidase in yeast
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388971%3A_____%2F12%3A00377419" target="_blank" >RIV/61388971:_____/12:00377419 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
<a href="http://dx.doi.org/10.1016/j.pep.2011.09.009" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1016/j.pep.2011.09.009</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.1016/j.pep.2011.09.009" target="_blank" >10.1016/j.pep.2011.09.009</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Facile production of Aspergillus niger ?-N-acetylgalactosaminidase in yeast
Popis výsledku v původním jazyce
a-N-Acetylgalactosaminidase (a-GalNAc-ase; EC.3.2.1.49) is an exoglycosidase specific for the hydrolysis of terminal ?-linked N-acetylgalactosamine in various sugar chains. The cDNA corresponding to the ?-GalNAc-ase gene was cloned from Aspergillus niger, sequenced, and expressed in the yeast Saccharomyces cerevisiae. The ?-GalNAc-ase gene contains an open reading frame which encodes a protein of 487 amino acid residues. The molecular mass of the mature protein deduced from the amino acid sequence of this reading frame is 54 kDa. The recombinant protein was purified to apparent homogeneity and biochemically characterized (pI 4.4, KM 0.56 mmol/l for 2-nitrophenyl 2-acetamido-2-deoxy-?-D-galactopyranoside, and optimum enzyme activity was achieved at pH 2.0?2.4 and 50?55oC). Its molecular weight was determined by analytical ultracentrifuge measurement and dynamic light scattering
Název v anglickém jazyce
Facile production of Aspergillus niger ?-N-acetylgalactosaminidase in yeast
Popis výsledku anglicky
a-N-Acetylgalactosaminidase (a-GalNAc-ase; EC.3.2.1.49) is an exoglycosidase specific for the hydrolysis of terminal ?-linked N-acetylgalactosamine in various sugar chains. The cDNA corresponding to the ?-GalNAc-ase gene was cloned from Aspergillus niger, sequenced, and expressed in the yeast Saccharomyces cerevisiae. The ?-GalNAc-ase gene contains an open reading frame which encodes a protein of 487 amino acid residues. The molecular mass of the mature protein deduced from the amino acid sequence of this reading frame is 54 kDa. The recombinant protein was purified to apparent homogeneity and biochemically characterized (pI 4.4, KM 0.56 mmol/l for 2-nitrophenyl 2-acetamido-2-deoxy-?-D-galactopyranoside, and optimum enzyme activity was achieved at pH 2.0?2.4 and 50?55oC). Its molecular weight was determined by analytical ultracentrifuge measurement and dynamic light scattering
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
CE - Biochemie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.
Návaznosti
Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)
Ostatní
Rok uplatnění
2012
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Protein Expression and Purification
ISSN
1046-5928
e-ISSN
—
Svazek periodika
81
Číslo periodika v rámci svazku
1
Stát vydavatele periodika
US - Spojené státy americké
Počet stran výsledku
9
Strana od-do
106-114
Kód UT WoS článku
000297438800017
EID výsledku v databázi Scopus
—