Influence of point mutations near the active site on the catalytic properties of fungal arylacetonitrilases from Aspergillus niger and Neurospora crassa

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388971%3A_____%2F12%3A00378903" target="_blank" >RIV/61388971:_____/12:00378903 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

<a href="http://dx.doi.org/10.1016/j.molcatb.2012.01.005" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1016/j.molcatb.2012.01.005</a>

DOI - Digital Object Identifier

<a href="http://dx.doi.org/10.1016/j.molcatb.2012.01.005" target="_blank" >10.1016/j.molcatb.2012.01.005</a>

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Influence of point mutations near the active site on the catalytic properties of fungal arylacetonitrilases from Aspergillus niger and Neurospora crassa

Popis výsledku v původním jazyce

Arylacetonitrilases from Aspergillus niger CBS 513.88 and Neurospora crassa OR74A (NitAn and NicNc, respectively) were expressed in recombinant Escherichia coil JM109. The respective whole-cell catalysts preferentially hydrolyzed (R)-enantiomers of (R,S)-mandelonitrile and (R,S)-2-phenylpropionitrile. NitNc also formed significant amounts of mandelamide from (R,S)-mandelonitrile (40% of total product), mainly found as the (S)-enantiomer. At pH 4.5 and 5.0, the cells retained more than 40 and 60% of their nitrilase activity at pH 7, respectively

Název v anglickém jazyce

Influence of point mutations near the active site on the catalytic properties of fungal arylacetonitrilases from Aspergillus niger and Neurospora crassa

Popis výsledku anglicky

Arylacetonitrilases from Aspergillus niger CBS 513.88 and Neurospora crassa OR74A (NitAn and NicNc, respectively) were expressed in recombinant Escherichia coil JM109. The respective whole-cell catalysts preferentially hydrolyzed (R)-enantiomers of (R,S)-mandelonitrile and (R,S)-2-phenylpropionitrile. NitNc also formed significant amounts of mandelamide from (R,S)-mandelonitrile (40% of total product), mainly found as the (S)-enantiomer. At pH 4.5 and 5.0, the cells retained more than 40 and 60% of their nitrilase activity at pH 7, respectively

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

CE - Biochemie

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění

2012

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Journal of Molecular Catalysis B-Enzymatic

ISSN

1381-1177

e-ISSN

—

Svazek periodika

77

Číslo periodika v rámci svazku

MAY 2012

Stát vydavatele periodika

NL - Nizozemsko

Počet stran výsledku

7

Strana od-do

74-80

Kód UT WoS článku

000302106400011

EID výsledku v databázi Scopus

—