Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Integrative Binding Sites within Intracellular Termini of TRPV1 Receptor

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388971%3A_____%2F12%3A00386553" target="_blank" >RIV/61388971:_____/12:00386553 - isvavai.cz</a>

  • Nalezeny alternativní kódy

    RIV/67985823:_____/12:00386553

  • Výsledek na webu

    <a href="http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0048437" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0048437</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

    <a href="http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0048437" target="_blank" >10.1371/journal.pone.0048437</a>

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Integrative Binding Sites within Intracellular Termini of TRPV1 Receptor

  • Popis výsledku v původním jazyce

    The transient receptor potential channel TRPV1 is a nonselective cation channel that integrates wide range of painful stimuli. It has been shown that its activity could be modulated by intracellular ligands PIP2 or calmodulin (CaM). In our study we usedfluorescence anisotropy and surface plasmon resonance measurements to characterize the PIP2 binding to TRPV1. We characterized one PIP2 binding site in TRPV1 N-terminal region (F189-V221), and two independent PIP2 binding sites in C-terminus (K688-K718 and L777-S820)

  • Název v anglickém jazyce

    Integrative Binding Sites within Intracellular Termini of TRPV1 Receptor

  • Popis výsledku anglicky

    The transient receptor potential channel TRPV1 is a nonselective cation channel that integrates wide range of painful stimuli. It has been shown that its activity could be modulated by intracellular ligands PIP2 or calmodulin (CaM). In our study we usedfluorescence anisotropy and surface plasmon resonance measurements to characterize the PIP2 binding to TRPV1. We characterized one PIP2 binding site in TRPV1 N-terminal region (F189-V221), and two independent PIP2 binding sites in C-terminus (K688-K718 and L777-S820)

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    BO - Biofyzika

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

  • Návaznosti

    I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2012

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    PLoS ONE

  • ISSN

    1932-6203

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    7

  • Číslo periodika v rámci svazku

    10

  • Stát vydavatele periodika

    US - Spojené státy americké

  • Počet stran výsledku

    11

  • Strana od-do

  • Kód UT WoS článku

    000310600500136

  • EID výsledku v databázi Scopus