Funkční změny vaniloidního receptoru podtypu 1 (TRPV1) v průběhu akutní desenzitizace

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F67985823%3A_____%2F07%3A00094541" target="_blank" >RIV/67985823:_____/07:00094541 - isvavai.cz</a>

Nalezeny alternativní kódy

RIV/67179843:_____/07:00098086

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Functional changes in the vanilloid receptor subtype 1 channel during and after acute desensitization

Popis výsledku v původním jazyce

We examined the mechanisms of acute Ca2+-dependent desensitization using whole-cell patch-clamp techniques in HEK293T cells expressing the wild type or CaMKII phosphorylation site mutants of TRPV1. The nonphosphorylatable mutant S502A/T704I was capsaicin-insensitive but the S502A/T704A construct was fully functional, indicating a requirement for a specific residue at position 704. A point mutation at the nearby conserved residue R701 strongly affected the heat, capsaicin and pH-evoked currents. As thisresidue constitutes a stringent CaMKII consensus site but is also predicted to be involved in the interaction with membrane phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate (PIP2), this data suggests that in addition to dephosphorylation, or as its consequence, a short C-terminal juxtamembrane segment adjacent to the TRP box comprised of R701 and T704 might be involved in the decelerated gating kinetics of the desensitized TRPV1 channel

Název v anglickém jazyce

Functional changes in the vanilloid receptor subtype 1 channel during and after acute desensitization

Popis výsledku anglicky

We examined the mechanisms of acute Ca2+-dependent desensitization using whole-cell patch-clamp techniques in HEK293T cells expressing the wild type or CaMKII phosphorylation site mutants of TRPV1. The nonphosphorylatable mutant S502A/T704I was capsaicin-insensitive but the S502A/T704A construct was fully functional, indicating a requirement for a specific residue at position 704. A point mutation at the nearby conserved residue R701 strongly affected the heat, capsaicin and pH-evoked currents. As thisresidue constitutes a stringent CaMKII consensus site but is also predicted to be involved in the interaction with membrane phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate (PIP2), this data suggests that in addition to dephosphorylation, or as its consequence, a short C-terminal juxtamembrane segment adjacent to the TRP box comprised of R701 and T704 might be involved in the decelerated gating kinetics of the desensitized TRPV1 channel

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

ED - Fyziologie

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)<br>R - Projekt Ramcoveho programu EK

Rok uplatnění

2007

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Neuroscience

ISSN

0306-4522

e-ISSN

—

Svazek periodika

149

Číslo periodika v rámci svazku

1

Stát vydavatele periodika

GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska

Počet stran výsledku

11

Strana od-do

144-154

Kód UT WoS článku

—

EID výsledku v databázi Scopus

—