Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Enzymatic glycosylation of multivalent scaffolds

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388971%3A_____%2F13%3A00395327" target="_blank" >RIV/61388971:_____/13:00395327 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

    <a href="http://dx.doi.org/10.1039/c2cs35395d" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1039/c2cs35395d</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

    <a href="http://dx.doi.org/10.1039/c2cs35395d" target="_blank" >10.1039/c2cs35395d</a>

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Enzymatic glycosylation of multivalent scaffolds

  • Popis výsledku v původním jazyce

    The design of glycoclusters, glycodendrimers, glycopolymers and other complex glycostructures that mimic the multivalent carbohydrate display on the cell surface is of immense interest for diagnosis and therapy. This review presents a detailed insight into the exciting possibilities of multiple glycosylation using enzymes, particularly glycosyltransferases (EC 2.4). A representative choice of available scaffolds for the enzyme action is practically infinite and comprises synthetic polymers, carbosilanedendrimers, multiantennary glycans or hyperbranched conjugates. The introduced glyco-patterns range from common sialyl Lewis(x) and sialyl lacto-chains to chemically functionalized carbohydrate units for detection purposes. The possibilities of in vitroenzymatic production of N- and O-glycans and other natural polymers are also discussed. In harmony with their natural tasks, glycosyltransferases may in vitro complete the imperfect glycosylation pattern of proteins, recombinantly produce

  • Název v anglickém jazyce

    Enzymatic glycosylation of multivalent scaffolds

  • Popis výsledku anglicky

    The design of glycoclusters, glycodendrimers, glycopolymers and other complex glycostructures that mimic the multivalent carbohydrate display on the cell surface is of immense interest for diagnosis and therapy. This review presents a detailed insight into the exciting possibilities of multiple glycosylation using enzymes, particularly glycosyltransferases (EC 2.4). A representative choice of available scaffolds for the enzyme action is practically infinite and comprises synthetic polymers, carbosilanedendrimers, multiantennary glycans or hyperbranched conjugates. The introduced glyco-patterns range from common sialyl Lewis(x) and sialyl lacto-chains to chemically functionalized carbohydrate units for detection purposes. The possibilities of in vitroenzymatic production of N- and O-glycans and other natural polymers are also discussed. In harmony with their natural tasks, glycosyltransferases may in vitro complete the imperfect glycosylation pattern of proteins, recombinantly produce

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    CC - Organická chemie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

  • Návaznosti

    I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2013

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Chemical Society Reviews

  • ISSN

    0306-0012

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    42

  • Číslo periodika v rámci svazku

    11

  • Stát vydavatele periodika

    GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska

  • Počet stran výsledku

    24

  • Strana od-do

    4774-4797

  • Kód UT WoS článku

    000318791200015

  • EID výsledku v databázi Scopus