Recombinant alpha-L-rhamnosidase of Aspergillus terreus immobilization in polyvinylalcohol hydrogel and its application in rutin derhamnosylation
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388971%3A_____%2F13%3A00422606" target="_blank" >RIV/61388971:_____/13:00422606 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
<a href="http://dx.doi.org/10.3109/10242422.2013.858711" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.3109/10242422.2013.858711</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.3109/10242422.2013.858711" target="_blank" >10.3109/10242422.2013.858711</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Recombinant alpha-L-rhamnosidase of Aspergillus terreus immobilization in polyvinylalcohol hydrogel and its application in rutin derhamnosylation
Popis výsledku v původním jazyce
Recombinant alpha-L-rhamnosidase from Aspergillus terreus expressed in Pichia pastoris was immobilized in LentiKats (R) lens-shaped polyvinylalcohol (PVA) capsules with an activity of 7 U g(-1), which was 21% of its original activity. Immobilization didnot significantly affect the pH and temperature profile of alpha-L-rhamnosidase, K-M increased by a factor of 3.4 whereas V-max decreased more than 10-fold. No decrease in activity was observed after 27 repeated batch runs of rutin derhamnosylation. Theenzyme proved to have an excellent storage stability (136 days) in 60 g L-1 ethanol with no change in its activity
Název v anglickém jazyce
Recombinant alpha-L-rhamnosidase of Aspergillus terreus immobilization in polyvinylalcohol hydrogel and its application in rutin derhamnosylation
Popis výsledku anglicky
Recombinant alpha-L-rhamnosidase from Aspergillus terreus expressed in Pichia pastoris was immobilized in LentiKats (R) lens-shaped polyvinylalcohol (PVA) capsules with an activity of 7 U g(-1), which was 21% of its original activity. Immobilization didnot significantly affect the pH and temperature profile of alpha-L-rhamnosidase, K-M increased by a factor of 3.4 whereas V-max decreased more than 10-fold. No decrease in activity was observed after 27 repeated batch runs of rutin derhamnosylation. Theenzyme proved to have an excellent storage stability (136 days) in 60 g L-1 ethanol with no change in its activity
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
CE - Biochemie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
<a href="/cs/project/7E11010" target="_blank" >7E11010: Developing the Next Generation of Biocatalysts for Industrial Chemical Synthesis</a><br>
Návaznosti
I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace
Ostatní
Rok uplatnění
2013
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Biocatalysis and Biotransformation
ISSN
1024-2422
e-ISSN
—
Svazek periodika
31
Číslo periodika v rámci svazku
6
Stát vydavatele periodika
GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska
Počet stran výsledku
6
Strana od-do
329-334
Kód UT WoS článku
00328281600006
EID výsledku v databázi Scopus
—