Inhibition of microbial ?-N-acetylhexosaminidases by 4-deoxy- and galacto-analogues of NAG-thiazoline

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388971%3A_____%2F14%3A00435534" target="_blank" >RIV/61388971:_____/14:00435534 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Inhibition of microbial ?-N-acetylhexosaminidases by 4-deoxy- and galacto-analogues of NAG-thiazoline

Popis výsledku v původním jazyce

NAG-thiazoline is a well-established competitive inhibitor of two physiologically relevant glycosidase families??-N-acetylhexosaminidases (GH20) and ?-N-acetylglucosaminidases (GH84). Based on the different substrate flexibilities of these enzyme groups,we designed and synthesized the 4-deoxy derivative of NAG-thiazoline aiming at the selective inhibition of GH20 ?-N-acetylhexosaminidases. One GH84 and two GH20 microbial glycosidases were employed as model enzymes for the inhibition assays. Surprisingly, the new compound 4-deoxy-thiazoline exhibited no activity inhibition with either of the enzyme families of interest. Unlike with the substrates, the 4-hydroxyl group of the inhibitor?s sugar ring seems to be crucial for binding the inhibitor to the active sites of these enzymes.

Název v anglickém jazyce

Inhibition of microbial ?-N-acetylhexosaminidases by 4-deoxy- and galacto-analogues of NAG-thiazoline

Popis výsledku anglicky

NAG-thiazoline is a well-established competitive inhibitor of two physiologically relevant glycosidase families??-N-acetylhexosaminidases (GH20) and ?-N-acetylglucosaminidases (GH84). Based on the different substrate flexibilities of these enzyme groups,we designed and synthesized the 4-deoxy derivative of NAG-thiazoline aiming at the selective inhibition of GH20 ?-N-acetylhexosaminidases. One GH84 and two GH20 microbial glycosidases were employed as model enzymes for the inhibition assays. Surprisingly, the new compound 4-deoxy-thiazoline exhibited no activity inhibition with either of the enzyme families of interest. Unlike with the substrates, the 4-hydroxyl group of the inhibitor?s sugar ring seems to be crucial for binding the inhibitor to the active sites of these enzymes.

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

CE - Biochemie

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Rok uplatnění

2014

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Bioorganic and Medicinal Chemistry Letters

ISSN

0960-894X

e-ISSN

—

Svazek periodika

24

Číslo periodika v rámci svazku

22

Stát vydavatele periodika

GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska

Počet stran výsledku

3

Strana od-do

5321-5323

Kód UT WoS článku

000343901400039

EID výsledku v databázi Scopus

—