Bordetella adenylate cyclase toxin is a unique ligand of the integrin complement receptor 3

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388971%3A_____%2F15%3A00456423" target="_blank" >RIV/61388971:_____/15:00456423 - isvavai.cz</a>

Nalezeny alternativní kódy

RIV/86652036:_____/15:00456423 RIV/00216208:11310/15:10324443

Výsledek na webu

<a href="http://dx.doi.org/10.7554/eLife.10766" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.7554/eLife.10766</a>

DOI - Digital Object Identifier

<a href="http://dx.doi.org/10.7554/eLife.10766" target="_blank" >10.7554/eLife.10766</a>

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Bordetella adenylate cyclase toxin is a unique ligand of the integrin complement receptor 3

Popis výsledku v původním jazyce

Integrins are heterodimeric cell surface adhesion and signaling receptors that are essential for metazoan existence. Some integrins contain an I-domain that is a major ligand binding site. The ligands preferentially engage the active forms of the integrins and trigger signaling cascades that alter numerous cell functions. Here we found that the adenylate cyclase toxin (CyaA), a key virulence factor of the whooping cough agent Bordetella pertussis, preferentially binds an inactive form of the integrin complement receptor 3 (CR3), using a site outside of its I-domain. CyaA binding did not trigger downstream signaling of CR3 in human monocytes and CyaAcatalyzed elevation of cAMP effectively blocked CR3 signaling initiated by a natural ligand. This unprecedented type of integrin-ligand interaction distinguishes CyaA from all other known ligands of the I-domain-containing integrins and provides a mechanistic insight into the previously observed central role of CyaA in the pathogenesis of B.

Název v anglickém jazyce

Bordetella adenylate cyclase toxin is a unique ligand of the integrin complement receptor 3

Popis výsledku anglicky

Integrins are heterodimeric cell surface adhesion and signaling receptors that are essential for metazoan existence. Some integrins contain an I-domain that is a major ligand binding site. The ligands preferentially engage the active forms of the integrins and trigger signaling cascades that alter numerous cell functions. Here we found that the adenylate cyclase toxin (CyaA), a key virulence factor of the whooping cough agent Bordetella pertussis, preferentially binds an inactive form of the integrin complement receptor 3 (CR3), using a site outside of its I-domain. CyaA binding did not trigger downstream signaling of CR3 in human monocytes and CyaAcatalyzed elevation of cAMP effectively blocked CR3 signaling initiated by a natural ligand. This unprecedented type of integrin-ligand interaction distinguishes CyaA from all other known ligands of the I-domain-containing integrins and provides a mechanistic insight into the previously observed central role of CyaA in the pathogenesis of B.

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

CE - Biochemie

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Rok uplatnění

2015

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

eLife

ISSN

2050-084X

e-ISSN

—

Svazek periodika

4

Číslo periodika v rámci svazku

DEC 9

Stát vydavatele periodika

GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska

Počet stran výsledku

28

Strana od-do

—

Kód UT WoS článku

—

EID výsledku v databázi Scopus

—