cAMP signalling of Bordetella adenylate cyclase toxin through the SHP-1 phosphatase activates the BimEL-Bax pro-apoptotic cascade in phagocytes
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388971%3A_____%2F16%3A00462060" target="_blank" >RIV/61388971:_____/16:00462060 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
<a href="http://dx.doi.org/10.1111/cmi.12519" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1111/cmi.12519</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.1111/cmi.12519" target="_blank" >10.1111/cmi.12519</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
cAMP signalling of Bordetella adenylate cyclase toxin through the SHP-1 phosphatase activates the BimEL-Bax pro-apoptotic cascade in phagocytes
Popis výsledku v původním jazyce
The adenylate cyclase toxin-hemolysin (CyaA, ACT or AC-Hly) plays a key role in virulence of Bordetella pertussis. CyaA penetrates myeloid cells expressing the complement receptor 3 ((M2) integrin CD11b/CD18) and subverts bactericidal capacities of neutrophils and macrophages by catalysing unregulated conversion of cytosolic ATP to the key signalling molecule adenosine 3',5'-cyclic monophosphate (cAMP). We show that the signalling of CyaA-produced cAMP hijacks, by an as yet unknown mechanism, the activity of the tyrosine phosphatase SHP-1 and activates the pro-apoptotic BimEL-Bax cascade. Mitochondrial hyperpolarization occurred in human THP-1 macrophages within 10min of exposure to low CyaA concentrations (e.g. 20ngml(-1)) and was accompanied by accumulation of BimEL and association of the pro-apoptotic factor Bax with mitochondria.
Název v anglickém jazyce
cAMP signalling of Bordetella adenylate cyclase toxin through the SHP-1 phosphatase activates the BimEL-Bax pro-apoptotic cascade in phagocytes
Popis výsledku anglicky
The adenylate cyclase toxin-hemolysin (CyaA, ACT or AC-Hly) plays a key role in virulence of Bordetella pertussis. CyaA penetrates myeloid cells expressing the complement receptor 3 ((M2) integrin CD11b/CD18) and subverts bactericidal capacities of neutrophils and macrophages by catalysing unregulated conversion of cytosolic ATP to the key signalling molecule adenosine 3',5'-cyclic monophosphate (cAMP). We show that the signalling of CyaA-produced cAMP hijacks, by an as yet unknown mechanism, the activity of the tyrosine phosphatase SHP-1 and activates the pro-apoptotic BimEL-Bax cascade. Mitochondrial hyperpolarization occurred in human THP-1 macrophages within 10min of exposure to low CyaA concentrations (e.g. 20ngml(-1)) and was accompanied by accumulation of BimEL and association of the pro-apoptotic factor Bax with mitochondria.
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
EE - Mikrobiologie, virologie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.
Návaznosti
I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace
Ostatní
Rok uplatnění
2016
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Cellular Microbiology
ISSN
1462-5814
e-ISSN
—
Svazek periodika
18
Číslo periodika v rámci svazku
3
Stát vydavatele periodika
US - Spojené státy americké
Počet stran výsledku
15
Strana od-do
384-398
Kód UT WoS článku
000370643500007
EID výsledku v databázi Scopus
2-s2.0-84958102950