Pore-formation by adenylate cyclase toxoid activates dendritic cells to prime CD8(+) and CD4(+) T cells
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388971%3A_____%2F16%3A00462522" target="_blank" >RIV/61388971:_____/16:00462522 - isvavai.cz</a>
Nalezeny alternativní kódy
RIV/00216208:11310/16:10318652
Výsledek na webu
<a href="http://dx.doi.org/10.1038/icb.2015.87" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1038/icb.2015.87</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.1038/icb.2015.87" target="_blank" >10.1038/icb.2015.87</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Pore-formation by adenylate cyclase toxoid activates dendritic cells to prime CD8(+) and CD4(+) T cells
Popis výsledku v původním jazyce
The adenylate cyclase toxin-hemolysin (CyaA) of Bordetella pertussis is a bi-functional leukotoxin. It penetrates myeloid phagocytes expressing the complement receptor 3 and delivers into their cytosol its N-terminal adenylate cyclase enzyme domain (similar to 400 residues). In parallel, similar to 1300 residue-long RTX hemolysin moiety of CyaA forms cation-selective pores and permeabilizes target cell membrane for efflux of cytosolic potassium ions. The non-enzymatic CyaA-AC(-) toxoid, has repeatedly been successfully exploited as an antigen delivery tool for stimulation of adaptive T-cell immune responses. We show that the pore-forming activity confers on the CyaA-AC(-) toxoid a capacity to trigger Toll-like receptor and inflammasome signaling-independent maturation of CD11b-expressing dendritic cells (DC). The DC maturation-inducing potency of mutant toxoid variants in vitro reflected their specifically enhanced or reduced pore-forming activity and K+ efflux.
Název v anglickém jazyce
Pore-formation by adenylate cyclase toxoid activates dendritic cells to prime CD8(+) and CD4(+) T cells
Popis výsledku anglicky
The adenylate cyclase toxin-hemolysin (CyaA) of Bordetella pertussis is a bi-functional leukotoxin. It penetrates myeloid phagocytes expressing the complement receptor 3 and delivers into their cytosol its N-terminal adenylate cyclase enzyme domain (similar to 400 residues). In parallel, similar to 1300 residue-long RTX hemolysin moiety of CyaA forms cation-selective pores and permeabilizes target cell membrane for efflux of cytosolic potassium ions. The non-enzymatic CyaA-AC(-) toxoid, has repeatedly been successfully exploited as an antigen delivery tool for stimulation of adaptive T-cell immune responses. We show that the pore-forming activity confers on the CyaA-AC(-) toxoid a capacity to trigger Toll-like receptor and inflammasome signaling-independent maturation of CD11b-expressing dendritic cells (DC). The DC maturation-inducing potency of mutant toxoid variants in vitro reflected their specifically enhanced or reduced pore-forming activity and K+ efflux.
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
EE - Mikrobiologie, virologie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.
Návaznosti
I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace
Ostatní
Rok uplatnění
2016
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Immunology and Cell Biology
ISSN
0818-9641
e-ISSN
—
Svazek periodika
94
Číslo periodika v rámci svazku
4
Stát vydavatele periodika
AU - Austrálie
Počet stran výsledku
12
Strana od-do
322-333
Kód UT WoS článku
000374348200003
EID výsledku v databázi Scopus
2-s2.0-84949008403