Bordetella adenylate cyclase toxin: a unique combination of a pore-forming moiety with a cell-invading adenylate cyclase enzyme
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388971%3A_____%2F15%3A00451704" target="_blank" >RIV/61388971:_____/15:00451704 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
<a href="http://dx.doi.org/10.1093/femspd/ftv075" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1093/femspd/ftv075</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.1093/femspd/ftv075" target="_blank" >10.1093/femspd/ftv075</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Bordetella adenylate cyclase toxin: a unique combination of a pore-forming moiety with a cell-invading adenylate cyclase enzyme
Popis výsledku v původním jazyce
The adenylate cyclase toxin-hemolysin (CyaA, ACT or AC-Hly) is a key virulence factor of the whooping cough agent Bordetella pertussis. CyaA targets myeloid phagocytes expressing the complement receptor 3 (CR3, known as alpha(M)beta(2) integrin CD11b/CD18 or Mac-1) and translocates by a poorly understood mechanism directly across the cytoplasmic membrane into cell cytosol of phagocytes an adenylyl cyclase(AC) enzyme. This binds intracellular calmodulin and catalyzes unregulated conversion of cytosolic ATP into cAMP. Among other effects, this yields activation of the tyrosine phosphatase SHP-1, BimEL accumulation and phagocyte apoptosis induction. In parallel, CyaA acts as a cytolysin that forms cation-selective pores in target membranes. Direct penetration of CyaA into the cytosol of professional antigen-presenting cells allows the use of an enzymatically inactive CyaA toxoid as a tool for delivery of passenger antigens into the cytosolic pathway of processing and MHC class I-restricte
Název v anglickém jazyce
Bordetella adenylate cyclase toxin: a unique combination of a pore-forming moiety with a cell-invading adenylate cyclase enzyme
Popis výsledku anglicky
The adenylate cyclase toxin-hemolysin (CyaA, ACT or AC-Hly) is a key virulence factor of the whooping cough agent Bordetella pertussis. CyaA targets myeloid phagocytes expressing the complement receptor 3 (CR3, known as alpha(M)beta(2) integrin CD11b/CD18 or Mac-1) and translocates by a poorly understood mechanism directly across the cytoplasmic membrane into cell cytosol of phagocytes an adenylyl cyclase(AC) enzyme. This binds intracellular calmodulin and catalyzes unregulated conversion of cytosolic ATP into cAMP. Among other effects, this yields activation of the tyrosine phosphatase SHP-1, BimEL accumulation and phagocyte apoptosis induction. In parallel, CyaA acts as a cytolysin that forms cation-selective pores in target membranes. Direct penetration of CyaA into the cytosol of professional antigen-presenting cells allows the use of an enzymatically inactive CyaA toxoid as a tool for delivery of passenger antigens into the cytosolic pathway of processing and MHC class I-restricte
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
EE - Mikrobiologie, virologie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.
Návaznosti
I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace
Ostatní
Rok uplatnění
2015
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Pathogens and Disease
ISSN
2049-632X
e-ISSN
—
Svazek periodika
73
Číslo periodika v rámci svazku
8
Stát vydavatele periodika
GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska
Počet stran výsledku
6
Strana od-do
—
Kód UT WoS článku
000362978200020
EID výsledku v databázi Scopus
—