The mechanism of RNA 5 ' capping with NAD(+), NADH and desphospho-CoA

Kód výsledku v IS VaVaI

RIV/61388971:_____/16:00463264 - isvavai.cz

Nalezeny alternativní kódy

RIV/00216208:11320/16:10333931

Výsledek na webu

http://dx.doi.org/10.1038/nature18622

DOI - Digital Object Identifier

10.1038/nature18622

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

The mechanism of RNA 5 ' capping with NAD(+), NADH and desphospho-CoA

Popis výsledku v původním jazyce

The chemical nature of the 5' end of RNA is a key determinant of RNA stability, processing, localization and translation efficiency(1,2), and has been proposed to provide a layer of 'epitranscriptomic' gene regulation(3). Recently it has been shown that some bacterial RNA species carry a 5'-end structure reminiscent of the 5' 7-methylguanylate 'cap' in eukaryotic RNA. In particular, RNA species containing a 5'-end nicotinamide adenine dinucleotide (NAD+) or 3'-desphospho-coenzyme A (dpCoA) have been identified in both Gram-negative and Gram-positive bacteria(3-6). It has been proposed that NAD(+), reduced NAD(+) (NADH) and dpCoA caps are added to RNA after transcription initiation, in a manner analogous to the addition of 7-methylguanylate caps(6-8).

Název v anglickém jazyce

The mechanism of RNA 5 ' capping with NAD(+), NADH and desphospho-CoA

Popis výsledku anglicky

The chemical nature of the 5' end of RNA is a key determinant of RNA stability, processing, localization and translation efficiency(1,2), and has been proposed to provide a layer of 'epitranscriptomic' gene regulation(3). Recently it has been shown that some bacterial RNA species carry a 5'-end structure reminiscent of the 5' 7-methylguanylate 'cap' in eukaryotic RNA. In particular, RNA species containing a 5'-end nicotinamide adenine dinucleotide (NAD+) or 3'-desphospho-coenzyme A (dpCoA) have been identified in both Gram-negative and Gram-positive bacteria(3-6). It has been proposed that NAD(+), reduced NAD(+) (NADH) and dpCoA caps are added to RNA after transcription initiation, in a manner analogous to the addition of 7-methylguanylate caps(6-8).

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

EE - Mikrobiologie, virologie

OECD FORD obor

—

Projekt

GA15-05228S: Určení buněčné role HelD, nového vazebného partnera bakteriální RNA polymerázy.

Návaznosti

I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Rok uplatnění

2016

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Nature

ISSN

0028-0836

e-ISSN

—

Svazek periodika

535

Číslo periodika v rámci svazku

7612

Stát vydavatele periodika

GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska

Počet stran výsledku

4

Strana od-do

444-447

Kód UT WoS článku

000380344200045

EID výsledku v databázi Scopus

2-s2.0-84978123660