Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Eukaryotic translation initiation factor 3 plays distinct roles at the mRNA entry and exit channels of the ribosomal preinitiation complex

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388971%3A_____%2F16%3A00467632" target="_blank" >RIV/61388971:_____/16:00467632 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

    <a href="http://dx.doi.org/10.7554/eLife.20934" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.7554/eLife.20934</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

    <a href="http://dx.doi.org/10.7554/eLife.20934" target="_blank" >10.7554/eLife.20934</a>

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Eukaryotic translation initiation factor 3 plays distinct roles at the mRNA entry and exit channels of the ribosomal preinitiation complex

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Eukaryotic translation initiation factor 3 (eIF3) is a central player in recruitment of the pre-initiation complex (PIC) to mRNA. We probed the effects on mRNA recruitment of a library of S. cerevisiae eIF3 functional variants spanning its 5 essential subunits using an in vitro-reconstituted system. Mutations throughout eIF3 disrupt its interaction with the PIC and diminish its ability to accelerate recruitment to a native yeast mRNA. Alterations to the eIF3a CTD and eIF3b/i/g significantly slow mRNA recruitment, and mutations within eIF3b/i/g destabilize eIF2GTPMet-tRNAi binding to the PIC. Using model mRNAs lacking contacts with the 40S entry or exit channels, we uncovered a critical role for eIF3 requiring the eIF3a NTD, in stabilizing mRNA interactions at the exit channel, and an ancillary role at the entry channel requiring residues of the eIF3a CTD. These functions are redundant: defects at each channel can be rescued by filling the other channel with mRNA.

  • Název v anglickém jazyce

    Eukaryotic translation initiation factor 3 plays distinct roles at the mRNA entry and exit channels of the ribosomal preinitiation complex

  • Popis výsledku anglicky

    Eukaryotic translation initiation factor 3 (eIF3) is a central player in recruitment of the pre-initiation complex (PIC) to mRNA. We probed the effects on mRNA recruitment of a library of S. cerevisiae eIF3 functional variants spanning its 5 essential subunits using an in vitro-reconstituted system. Mutations throughout eIF3 disrupt its interaction with the PIC and diminish its ability to accelerate recruitment to a native yeast mRNA. Alterations to the eIF3a CTD and eIF3b/i/g significantly slow mRNA recruitment, and mutations within eIF3b/i/g destabilize eIF2GTPMet-tRNAi binding to the PIC. Using model mRNAs lacking contacts with the 40S entry or exit channels, we uncovered a critical role for eIF3 requiring the eIF3a NTD, in stabilizing mRNA interactions at the exit channel, and an ancillary role at the entry channel requiring residues of the eIF3a CTD. These functions are redundant: defects at each channel can be rescued by filling the other channel with mRNA.

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    EE - Mikrobiologie, virologie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    <a href="/cs/project/GBP305%2F12%2FG034" target="_blank" >GBP305/12/G034: Centrum biologie RNA</a><br>

  • Návaznosti

    I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2016

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    eLife

  • ISSN

    2050-084X

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    5

  • Číslo periodika v rámci svazku

    OCT26

  • Stát vydavatele periodika

    GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska

  • Počet stran výsledku

    37

  • Strana od-do

  • Kód UT WoS článku

    000390805100001

  • EID výsledku v databázi Scopus

    2-s2.0-85006380078