Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Reversible Lectin Binding to Glycan-Functionalized Graphene

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388971%3A_____%2F21%3A00551978" target="_blank" >RIV/61388971:_____/21:00551978 - isvavai.cz</a>

  • Nalezeny alternativní kódy

    RIV/61388955:_____/21:00543633 RIV/61388963:_____/21:00543633

  • Výsledek na webu

    <a href="https://www.mdpi.com/1422-0067/22/13/6661" target="_blank" >https://www.mdpi.com/1422-0067/22/13/6661</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

    <a href="http://dx.doi.org/10.3390/ijms22136661" target="_blank" >10.3390/ijms22136661</a>

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Reversible Lectin Binding to Glycan-Functionalized Graphene

  • Popis výsledku v původním jazyce

    The monolayer character of two-dimensional materials predestines them for application as active layers of sensors. However, their inherent high sensitivity is always accompanied by a low selectivity. Chemical functionalization of two-dimensional materials has emerged as a promising way to overcome the selectivity issues. Here, we demonstrate efficient graphene functionalization with carbohydrate ligands-chitooligomers, which bind proteins of the lectin family with high selectivity. Successful grafting of a chitooligomer library was thoroughly characterized, and glycan binding to wheat germ agglutinin was studied by a series of methods. The results demonstrate that the protein quaternary structure remains intact after binding to the functionalized graphene, and that the lectin can be liberated from the surface by the addition of a binding competitor. The chemoenzymatic assay with a horseradish peroxidase conjugate also confirmed the intact catalytic properties of the enzyme. The present approach thus paves the way towards graphene-based sensors for carbohydrate-lectin binding.

  • Název v anglickém jazyce

    Reversible Lectin Binding to Glycan-Functionalized Graphene

  • Popis výsledku anglicky

    The monolayer character of two-dimensional materials predestines them for application as active layers of sensors. However, their inherent high sensitivity is always accompanied by a low selectivity. Chemical functionalization of two-dimensional materials has emerged as a promising way to overcome the selectivity issues. Here, we demonstrate efficient graphene functionalization with carbohydrate ligands-chitooligomers, which bind proteins of the lectin family with high selectivity. Successful grafting of a chitooligomer library was thoroughly characterized, and glycan binding to wheat germ agglutinin was studied by a series of methods. The results demonstrate that the protein quaternary structure remains intact after binding to the functionalized graphene, and that the lectin can be liberated from the surface by the addition of a binding competitor. The chemoenzymatic assay with a horseradish peroxidase conjugate also confirmed the intact catalytic properties of the enzyme. The present approach thus paves the way towards graphene-based sensors for carbohydrate-lectin binding.

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>imp</sub> - Článek v periodiku v databázi Web of Science

  • CEP obor

  • OECD FORD obor

    21001 - Nano-materials (production and properties)

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

  • Návaznosti

    P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2021

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    International Journal of Molecular Sciences

  • ISSN

    1422-0067

  • e-ISSN

    1422-0067

  • Svazek periodika

    22

  • Číslo periodika v rámci svazku

    13

  • Stát vydavatele periodika

    CH - Švýcarská konfederace

  • Počet stran výsledku

    9

  • Strana od-do

    6661

  • Kód UT WoS článku

    000671186500001

  • EID výsledku v databázi Scopus

    2-s2.0-85108207108