Chladově aktivní .beta.-galaktosidasa z bakterie Arthrobacter sp. C2-2 tvoří kompaktní 660 kDa hexamery; krystalová struktura s rozlišením 1.9 Ă

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61389013%3A_____%2F05%3A00021388" target="_blank" >RIV/61389013:_____/05:00021388 - isvavai.cz</a>

Nalezeny alternativní kódy

RIV/60461373:22330/05:00019974

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Cold active .beta.-galactosidase from Arthrobacter sp. C2-2 forms compact 660 kDa hexamers: crystal structure at 1.9 Ă resolution

Popis výsledku v původním jazyce

The X-ray structure of cold-active .beta.-galactosidase (isoenzyme C-2-2-1) from an Antarctic bacterium Arthrobacter sp. C2-2 was solved at 1.9 Ă resolution. The enzyme forms 660 kDa hexamers with active sites opened to the central cavity of the hexamerand connected by eight channels with exterior solvent. To our best knowledge this is the first cold-active .beta.-galactosidase with known structure and also the first known .beta.-galactosidase structure in the form of compact hexamers. The hexamer organization regulates access of substrates and ligands to six active sites and this unique packing present also in solution raises questions about its purpose and function.

Název v anglickém jazyce

Cold active .beta.-galactosidase from Arthrobacter sp. C2-2 forms compact 660 kDa hexamers: crystal structure at 1.9 Ă resolution

Popis výsledku anglicky

The X-ray structure of cold-active .beta.-galactosidase (isoenzyme C-2-2-1) from an Antarctic bacterium Arthrobacter sp. C2-2 was solved at 1.9 Ă resolution. The enzyme forms 660 kDa hexamers with active sites opened to the central cavity of the hexamerand connected by eight channels with exterior solvent. To our best knowledge this is the first cold-active .beta.-galactosidase with known structure and also the first known .beta.-galactosidase structure in the form of compact hexamers. The hexamer organization regulates access of substrates and ligands to six active sites and this unique packing present also in solution raises questions about its purpose and function.

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

EB - Genetika a molekulární biologie

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění

2005

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Journal of Molecular Biology

ISSN

0022-2836

e-ISSN

—

Svazek periodika

353

Číslo periodika v rámci svazku

2

Stát vydavatele periodika

GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska

Počet stran výsledku

13

Strana od-do

282-294

Kód UT WoS článku

—

EID výsledku v databázi Scopus

—