Strukturní vlastnosti a elektrostatika chladově-aktivní beta-galaktosidasy

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F60461373%3A22330%2F07%3A00019134" target="_blank" >RIV/60461373:22330/07:00019134 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Structural Properties and Electrostatics of Cold-active beta-Galactosidase

Popis výsledku v původním jazyce

Arthrobacter sp. C2-2, a soil bacteria found on an island near Antarctica, belongs to psychrotrophic, i.e. cold tolerant, microorganisms. Structure of its betagalactosidase (hydrolase cleaving lactose into galactose and glucose), iso-enzyme C-2-2-1, wassolved up to 1.9 ? resolution. The beta-galactosidase belongs to glycosyl hydrolase structural family 2 and has 30% sequence identity with Escherichia coli beta-galactosidase. In spite of the chain similarity, both enzymes differ in their oligomerizationstates. Escherichia coli beta-galactosidase is known to be active only in the form of tetramers, while the cold-active Arthrobacter sp. C2-2 beta-galactosidase forms compact hexamers with active sites oriented into an internal cavity, connected by threetypes of channels with exterior solvent. Additionally, sequence differences between both enzymes exist in the active site.

Název v anglickém jazyce

Structural Properties and Electrostatics of Cold-active beta-Galactosidase

Popis výsledku anglicky

Arthrobacter sp. C2-2, a soil bacteria found on an island near Antarctica, belongs to psychrotrophic, i.e. cold tolerant, microorganisms. Structure of its betagalactosidase (hydrolase cleaving lactose into galactose and glucose), iso-enzyme C-2-2-1, wassolved up to 1.9 ? resolution. The beta-galactosidase belongs to glycosyl hydrolase structural family 2 and has 30% sequence identity with Escherichia coli beta-galactosidase. In spite of the chain similarity, both enzymes differ in their oligomerizationstates. Escherichia coli beta-galactosidase is known to be active only in the form of tetramers, while the cold-active Arthrobacter sp. C2-2 beta-galactosidase forms compact hexamers with active sites oriented into an internal cavity, connected by threetypes of channels with exterior solvent. Additionally, sequence differences between both enzymes exist in the active site.

Druh

D - Stať ve sborníku

CEP obor

CE - Biochemie

OECD FORD obor

—

Projekt

<a href="/cs/project/KJB500500512" target="_blank" >KJB500500512: Strukturní studie beta-galaktosidasy ze psychrotrofních mikroorganismů; analýza biologicky a technologicky signifikantních komplexů</a><br>

Návaznosti

Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění

2007

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název statě ve sborníku

Acta Crystallogr., Sect.A: Cryst.Phys.,Diffr.,Theor.Gen.Crystallogr.

ISBN

—

ISSN

0567-7394

e-ISSN

—

Počet stran výsledku

2

Strana od-do

"s125"-"s126"

Název nakladatele

IUCr, International Union of Crystallography

Místo vydání

Chester

Místo konání akce

—

Datum konání akce

—

Typ akce podle státní příslušnosti

—

Kód UT WoS článku

—