Beta-galaktosidasa z psychrofilního mikroorganismu (kmene Arthrobacter)

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F60461373%3A22330%2F04%3A00012746" target="_blank" >RIV/60461373:22330/04:00012746 - isvavai.cz</a>

Nalezeny alternativní kódy

RIV/61389013:_____/04:00101440

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Beta-galactosidase from psychrotrophic microorganism (strain Arthrobacter)

Popis výsledku v původním jazyce

The ß-galactosidase from Arthrobacter sp. C2-2, main subject of this study, was derived from bacteria living in Antarctica under low temperatures (permanently below 5 C). Its low temperature activity deserves special attention because of many practical and theoretical impacts of enzymatic processes under ambient temperatures [1,2]. The elucidation of low temperature adaptation of enzymes requires knowledge of detailed molecular geometry and an analysis of conformational changes in the active site. The only known method being able to give complete determination of structure of large proteins is the X-ray crystallography. Therefore, the first part of our project is to determine the structure the above mentioned cold-active enzyme using X-ray diffraction.Cold active ß-galactosidase from Arthrobacter sp. C2-2 is a large protein - homotetramer with molecular weight 500 kDa, having 4092 residues. It is homological to the ß-galactosidase from Escherichia coli (sequence identity 32%). Expressi

Název v anglickém jazyce

Beta-galactosidase from psychrotrophic microorganism (strain Arthrobacter)

Popis výsledku anglicky

The ß-galactosidase from Arthrobacter sp. C2-2, main subject of this study, was derived from bacteria living in Antarctica under low temperatures (permanently below 5 C). Its low temperature activity deserves special attention because of many practical and theoretical impacts of enzymatic processes under ambient temperatures [1,2]. The elucidation of low temperature adaptation of enzymes requires knowledge of detailed molecular geometry and an analysis of conformational changes in the active site. The only known method being able to give complete determination of structure of large proteins is the X-ray crystallography. Therefore, the first part of our project is to determine the structure the above mentioned cold-active enzyme using X-ray diffraction.Cold active ß-galactosidase from Arthrobacter sp. C2-2 is a large protein - homotetramer with molecular weight 500 kDa, having 4092 residues. It is homological to the ß-galactosidase from Escherichia coli (sequence identity 32%). Expressi

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

CE - Biochemie

OECD FORD obor

—

Projekt

<a href="/cs/project/GA204%2F02%2F0843" target="_blank" >GA204/02/0843: Komplexní studium chladového přizpůsobení enzymů na molekulární úrovni a jejich uplatnění v biotechnologických procesech</a><br>

Návaznosti

Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění

2004

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Mater. Struct.

ISSN

1211-5894

e-ISSN

—

Svazek periodika

11

Číslo periodika v rámci svazku

1

Stát vydavatele periodika

CZ - Česká republika

Počet stran výsledku

2

Strana od-do

18-19

Kód UT WoS článku

—

EID výsledku v databázi Scopus

—