Protein-containing PEGylated cubosomic particles: freeze-fracture electron microscopy and synchrotron radiation circular dichroism study

Kód výsledku v IS VaVaI

RIV/61389013:_____/12:00378735 - isvavai.cz

Výsledek na webu

http://dx.doi.org/10.1021/jp303863q

DOI - Digital Object Identifier

10.1021/jp303863q

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Protein-containing PEGylated cubosomic particles: freeze-fracture electron microscopy and synchrotron radiation circular dichroism study

Popis výsledku v původním jazyce

The entrapment of protein molecules in cubosomic nanocarriers that are sterically stabilized by an amphiphilic poly(ethylene glycol) (PEG) derivative are investigated. The mechanism of fragmentation of a self-assembled PEGylated cubic lipid phase into nanoparticles (NPs) is studied in excess aqueous medium. The molar ratio between the cubic-phase-forming lipid monoolein (MO) and its PEGylated derivative (MOPEG2000) is selected as to favor the formation of inverted-type liquid-crystalline (LC) structures. Freeze-fracture electron microscopy (FF-EM), quasi-elastic light scattering (QELS), confocal laser scanning fluorescence microscopy (CLSFM) and far-UV synchrotron radiation circular dichroism (SRCD) spectroscopy are applied for determination of the NPs' sizes, inner organization, stability, and interaction with the protein ?-chymotrypsinogen A. The PEGylated cubosomes offer new possibilities for investigation of protein loading in sterically stabilized (?Stealth) lipid carriers.

Název v anglickém jazyce

Protein-containing PEGylated cubosomic particles: freeze-fracture electron microscopy and synchrotron radiation circular dichroism study

Popis výsledku anglicky

The entrapment of protein molecules in cubosomic nanocarriers that are sterically stabilized by an amphiphilic poly(ethylene glycol) (PEG) derivative are investigated. The mechanism of fragmentation of a self-assembled PEGylated cubic lipid phase into nanoparticles (NPs) is studied in excess aqueous medium. The molar ratio between the cubic-phase-forming lipid monoolein (MO) and its PEGylated derivative (MOPEG2000) is selected as to favor the formation of inverted-type liquid-crystalline (LC) structures. Freeze-fracture electron microscopy (FF-EM), quasi-elastic light scattering (QELS), confocal laser scanning fluorescence microscopy (CLSFM) and far-UV synchrotron radiation circular dichroism (SRCD) spectroscopy are applied for determination of the NPs' sizes, inner organization, stability, and interaction with the protein ?-chymotrypsinogen A. The PEGylated cubosomes offer new possibilities for investigation of protein loading in sterically stabilized (?Stealth) lipid carriers.

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

CF - Fyzikální chemie a teoretická chemie

OECD FORD obor

—

Projekt

GAP208/10/1600: Polymerní částice a nanostrukturované materiály stabilizované povrchově aktivními molekulami

Návaznosti

Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)
I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Rok uplatnění

2012

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Journal of Physical Chemistry B

ISSN

1520-6106

e-ISSN

—

Svazek periodika

116

Číslo periodika v rámci svazku

26

Stát vydavatele periodika

US - Spojené státy americké

Počet stran výsledku

11

Strana od-do

7676-7686

Kód UT WoS článku

000305933800009

EID výsledku v databázi Scopus

—