Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Protein-containing PEGylated cubosomic particles: freeze-fracture electron microscopy and synchrotron radiation circular dichroism study

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61389013%3A_____%2F12%3A00378735" target="_blank" >RIV/61389013:_____/12:00378735 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

    <a href="http://dx.doi.org/10.1021/jp303863q" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1021/jp303863q</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

    <a href="http://dx.doi.org/10.1021/jp303863q" target="_blank" >10.1021/jp303863q</a>

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Protein-containing PEGylated cubosomic particles: freeze-fracture electron microscopy and synchrotron radiation circular dichroism study

  • Popis výsledku v původním jazyce

    The entrapment of protein molecules in cubosomic nanocarriers that are sterically stabilized by an amphiphilic poly(ethylene glycol) (PEG) derivative are investigated. The mechanism of fragmentation of a self-assembled PEGylated cubic lipid phase into nanoparticles (NPs) is studied in excess aqueous medium. The molar ratio between the cubic-phase-forming lipid monoolein (MO) and its PEGylated derivative (MOPEG2000) is selected as to favor the formation of inverted-type liquid-crystalline (LC) structures. Freeze-fracture electron microscopy (FF-EM), quasi-elastic light scattering (QELS), confocal laser scanning fluorescence microscopy (CLSFM) and far-UV synchrotron radiation circular dichroism (SRCD) spectroscopy are applied for determination of the NPs' sizes, inner organization, stability, and interaction with the protein ?-chymotrypsinogen A. The PEGylated cubosomes offer new possibilities for investigation of protein loading in sterically stabilized (?Stealth) lipid carriers.

  • Název v anglickém jazyce

    Protein-containing PEGylated cubosomic particles: freeze-fracture electron microscopy and synchrotron radiation circular dichroism study

  • Popis výsledku anglicky

    The entrapment of protein molecules in cubosomic nanocarriers that are sterically stabilized by an amphiphilic poly(ethylene glycol) (PEG) derivative are investigated. The mechanism of fragmentation of a self-assembled PEGylated cubic lipid phase into nanoparticles (NPs) is studied in excess aqueous medium. The molar ratio between the cubic-phase-forming lipid monoolein (MO) and its PEGylated derivative (MOPEG2000) is selected as to favor the formation of inverted-type liquid-crystalline (LC) structures. Freeze-fracture electron microscopy (FF-EM), quasi-elastic light scattering (QELS), confocal laser scanning fluorescence microscopy (CLSFM) and far-UV synchrotron radiation circular dichroism (SRCD) spectroscopy are applied for determination of the NPs' sizes, inner organization, stability, and interaction with the protein ?-chymotrypsinogen A. The PEGylated cubosomes offer new possibilities for investigation of protein loading in sterically stabilized (?Stealth) lipid carriers.

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    CF - Fyzikální chemie a teoretická chemie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    <a href="/cs/project/GAP208%2F10%2F1600" target="_blank" >GAP208/10/1600: Polymerní částice a nanostrukturované materiály stabilizované povrchově aktivními molekulami</a><br>

  • Návaznosti

    Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)<br>I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2012

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Journal of Physical Chemistry B

  • ISSN

    1520-6106

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    116

  • Číslo periodika v rámci svazku

    26

  • Stát vydavatele periodika

    US - Spojené státy americké

  • Počet stran výsledku

    11

  • Strana od-do

    7676-7686

  • Kód UT WoS článku

    000305933800009

  • EID výsledku v databázi Scopus