Monitoring the site-specific solid-state NMR data in oligopeptides
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61389013%3A_____%2F20%3A00524239" target="_blank" >RIV/61389013:_____/20:00524239 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
<a href="https://www.mdpi.com/1422-0067/21/8/2700" target="_blank" >https://www.mdpi.com/1422-0067/21/8/2700</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.3390/ijms21082700" target="_blank" >10.3390/ijms21082700</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Monitoring the site-specific solid-state NMR data in oligopeptides
Popis výsledku v původním jazyce
Reliable values of the solid-state NMR (SSNMR) parameters together with precise structural data specific for a given amino acid site in an oligopeptide are needed for the proper interpretation of measurements aiming at an understanding of oligopeptides’ function. The periodic density functional theory (DFT)-based computations of geometries and SSNMR chemical shielding tensors (CSTs) of solids are shown to be accurate enough to support the SSNMR investigations of suitably chosen models of oriented samples of oligopeptides. This finding is based on a thorough comparison between the DFT and experimental data for a set of tripeptides with both 13Cα and 15Namid CSTs available from the single-crystal SSNMR measurements and covering the three most common secondary structural elements of polypeptides. Thus, the ground is laid for a quantitative description of local spectral parameters of crystalline oligopeptides, as demonstrated for the backbone 15Namid nuclei of samarosporin I, which is a pentadecapeptide (composed of five classical and ten nonproteinogenic amino acids) featuring a strong antimicrobial activity.
Název v anglickém jazyce
Monitoring the site-specific solid-state NMR data in oligopeptides
Popis výsledku anglicky
Reliable values of the solid-state NMR (SSNMR) parameters together with precise structural data specific for a given amino acid site in an oligopeptide are needed for the proper interpretation of measurements aiming at an understanding of oligopeptides’ function. The periodic density functional theory (DFT)-based computations of geometries and SSNMR chemical shielding tensors (CSTs) of solids are shown to be accurate enough to support the SSNMR investigations of suitably chosen models of oriented samples of oligopeptides. This finding is based on a thorough comparison between the DFT and experimental data for a set of tripeptides with both 13Cα and 15Namid CSTs available from the single-crystal SSNMR measurements and covering the three most common secondary structural elements of polypeptides. Thus, the ground is laid for a quantitative description of local spectral parameters of crystalline oligopeptides, as demonstrated for the backbone 15Namid nuclei of samarosporin I, which is a pentadecapeptide (composed of five classical and ten nonproteinogenic amino acids) featuring a strong antimicrobial activity.
Klasifikace
Druh
J<sub>imp</sub> - Článek v periodiku v databázi Web of Science
CEP obor
—
OECD FORD obor
10404 - Polymer science
Návaznosti výsledku
Projekt
<a href="/cs/project/LO1507" target="_blank" >LO1507: Polymery pro pokročilé technologie i kvalitnější život</a><br>
Návaznosti
I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace
Ostatní
Rok uplatnění
2020
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
International Journal of Molecular Sciences
ISSN
1422-0067
e-ISSN
—
Svazek periodika
21
Číslo periodika v rámci svazku
8
Stát vydavatele periodika
CH - Švýcarská konfederace
Počet stran výsledku
11
Strana od-do
1-11
Kód UT WoS článku
000535565300042
EID výsledku v databázi Scopus
2-s2.0-85083375893