Modeling the structure of crystalline alamethicin and its NMR chemical shift tensors
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61389013%3A_____%2F21%3A00546945" target="_blank" >RIV/61389013:_____/21:00546945 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
<a href="https://www.mdpi.com/2079-6382/10/10/1265" target="_blank" >https://www.mdpi.com/2079-6382/10/10/1265</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.3390/antibiotics10101265" target="_blank" >10.3390/antibiotics10101265</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Modeling the structure of crystalline alamethicin and its NMR chemical shift tensors
Popis výsledku v původním jazyce
Alamethicin (ALM) is an antimicrobial peptide that is frequently employed in studies of the mechanism of action of pore-forming molecules. Advanced techniques of solid-state NMR spectroscopy (SSNMR) are important in these studies, as they are capable of describing the alignment of helical peptides, such as ALM, in lipid bilayers. Here, it is demonstrated how an analysis of the SSNMR measurements can benefit from fully periodic calculations, which employ the plane-wave density-functional theory (PW DFT) of the solid-phase geometry and related spectral parameters of ALM. The PW DFT calculations are used to obtain the structure of desolvated crystalline ALM and predict the NMR chemical shift tensors (CSTs) of its nuclei. A variation in the CSTs of the amidic nitrogens and carbonyl carbons along the ALM backbone is evaluated and included in simulations of the orientation-dependent anisotropic 15N and 13C chemical shift components. In this way, the influence of the site-specific structural effects on the experimentally determined orientation of ALM is shown in models of cell membranes.
Název v anglickém jazyce
Modeling the structure of crystalline alamethicin and its NMR chemical shift tensors
Popis výsledku anglicky
Alamethicin (ALM) is an antimicrobial peptide that is frequently employed in studies of the mechanism of action of pore-forming molecules. Advanced techniques of solid-state NMR spectroscopy (SSNMR) are important in these studies, as they are capable of describing the alignment of helical peptides, such as ALM, in lipid bilayers. Here, it is demonstrated how an analysis of the SSNMR measurements can benefit from fully periodic calculations, which employ the plane-wave density-functional theory (PW DFT) of the solid-phase geometry and related spectral parameters of ALM. The PW DFT calculations are used to obtain the structure of desolvated crystalline ALM and predict the NMR chemical shift tensors (CSTs) of its nuclei. A variation in the CSTs of the amidic nitrogens and carbonyl carbons along the ALM backbone is evaluated and included in simulations of the orientation-dependent anisotropic 15N and 13C chemical shift components. In this way, the influence of the site-specific structural effects on the experimentally determined orientation of ALM is shown in models of cell membranes.
Klasifikace
Druh
J<sub>imp</sub> - Článek v periodiku v databázi Web of Science
CEP obor
—
OECD FORD obor
10403 - Physical chemistry
Návaznosti výsledku
Projekt
<a href="/cs/project/LTAUSA18011" target="_blank" >LTAUSA18011: Ab initio studie polymorfismu farmaceuticky aktivních látek podpořená přesnými NMR krystalografickými a kalorimetrickými experimenty</a><br>
Návaznosti
I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace
Ostatní
Rok uplatnění
2021
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Antibiotics (Basel)
ISSN
2079-6382
e-ISSN
2079-6382
Svazek periodika
10
Číslo periodika v rámci svazku
10
Stát vydavatele periodika
CH - Švýcarská konfederace
Počet stran výsledku
12
Strana od-do
1265
Kód UT WoS článku
000715441600001
EID výsledku v databázi Scopus
2-s2.0-85118200430