Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Identifikace a charakterizace CMP-NeuAc:GalNAc-IgA1 ?2,6-Sialyltransferázy v IgA1 produkujících buˇnkách

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61989592%3A15110%2F07%3A00007190" target="_blank" >RIV/61989592:15110/07:00007190 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

  • DOI - Digital Object Identifier

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Identification and Characterization of CMP-NeuAc:GalNAc-IgA1 ?2,6-Sialyltransferase in IgA1-producing Cells

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Glycosylation defects occur in several human diseases.In IgA nephropathy, IgA1 contains O-glycans that are galactose-deficient and consist mostly of core 1 ?2,6 sialylated N-acetylgalactosamine, a configuration suspected to prevent ?1,3 galactosylation.We confirmed the same aberrancy in IgA1 secreted by the human DAKIKI B cell line. Biochemical assays indicated CMP-NeuAc:GalNAc-IgA1 ?2,6-sialyltransferase activity in this cell line. However, a candidate enzyme, ST6-GalNAcI, was not transcribed in DAKIKI cells, B cells isolated from blood, or Epstein-Barr virus (EBV)-immortalized IgA1-producing cells from the blood of IgAN patients and healthy controls. Instead, ST6-GalNAcII transcription was detected at a high level. Expression of the ST6-GalNAcII gene and activity of the CMP-NeuAc:GalNAc-IgA1 ?2,6-sialyltransferase were higher in IgA1-producing cell lines from IgAN patients than in such cells from healthy controls. These data are the first evidence that human cells that lack ST6

  • Název v anglickém jazyce

    Identification and Characterization of CMP-NeuAc:GalNAc-IgA1 ?2,6-Sialyltransferase in IgA1-producing Cells

  • Popis výsledku anglicky

    Glycosylation defects occur in several human diseases.In IgA nephropathy, IgA1 contains O-glycans that are galactose-deficient and consist mostly of core 1 ?2,6 sialylated N-acetylgalactosamine, a configuration suspected to prevent ?1,3 galactosylation.We confirmed the same aberrancy in IgA1 secreted by the human DAKIKI B cell line. Biochemical assays indicated CMP-NeuAc:GalNAc-IgA1 ?2,6-sialyltransferase activity in this cell line. However, a candidate enzyme, ST6-GalNAcI, was not transcribed in DAKIKI cells, B cells isolated from blood, or Epstein-Barr virus (EBV)-immortalized IgA1-producing cells from the blood of IgAN patients and healthy controls. Instead, ST6-GalNAcII transcription was detected at a high level. Expression of the ST6-GalNAcII gene and activity of the CMP-NeuAc:GalNAc-IgA1 ?2,6-sialyltransferase were higher in IgA1-producing cell lines from IgAN patients than in such cells from healthy controls. These data are the first evidence that human cells that lack ST6

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    EC - Imunologie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    <a href="/cs/project/ME%20875" target="_blank" >ME 875: Nové cesty DNA vakcinace proti HIV-1</a><br>

  • Návaznosti

    P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2007

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Journal of Molecular Biology

  • ISSN

    0022-2836

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    369

  • Číslo periodika v rámci svazku

    1

  • Stát vydavatele periodika

    GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska

  • Počet stran výsledku

    10

  • Strana od-do

  • Kód UT WoS článku

  • EID výsledku v databázi Scopus