N-Acetylgalactosaminide ?2,6-sialyltransferase II is a candidate enzyme for sialylation of galactose-deficient IgA1, the key autoantigen in IgA nephropathy
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61989592%3A15110%2F15%3A33150000" target="_blank" >RIV/61989592:15110/15:33150000 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
<a href="http://ndt.oxfordjournals.org/content/30/2/234.full.pdf+html" target="_blank" >http://ndt.oxfordjournals.org/content/30/2/234.full.pdf+html</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.1093/ndt/gfu308" target="_blank" >10.1093/ndt/gfu308</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
N-Acetylgalactosaminide ?2,6-sialyltransferase II is a candidate enzyme for sialylation of galactose-deficient IgA1, the key autoantigen in IgA nephropathy
Popis výsledku v původním jazyce
Galactose-deficient O-glycans in the hinge region (HR) of immunoglobulin A1 (IgA1) play a key role in the pathogenesis of IgA nephropathy (IgAN). O-Glycans of circulatory IgA1 consist of N-acetylgalactosamine (GalNAc) with a ?1,3-linked galactose; both sugars may be sialylated. In patients with IgAN, ?2,6-sialylated GalNAc is a frequent form of the galactose-deficient O-glycans. Prior analyses of IgA1-producing cells had indicated that ?2,6-sialyltransferase II (ST6GalNAc-II) is likely responsible for sialylation of GalNAc of galactose-deficient IgA1, but direct evidence is missing. METHODS: We produced a secreted variant of recombinant human ST6GalNAc-II and an IgA1 fragment comprised of C?1-HR-C?2. This IgA1 fragment and a synthetic HR peptide with enzymatically attached GalNAc residues served as acceptors. ST6GalNAc-II activity was assessed in vitro and the attachment of sialic acid to these acceptors was detected by lectin blot and mass spectrometry. RESULTS: ST6GalNAc-II was activ
Název v anglickém jazyce
N-Acetylgalactosaminide ?2,6-sialyltransferase II is a candidate enzyme for sialylation of galactose-deficient IgA1, the key autoantigen in IgA nephropathy
Popis výsledku anglicky
Galactose-deficient O-glycans in the hinge region (HR) of immunoglobulin A1 (IgA1) play a key role in the pathogenesis of IgA nephropathy (IgAN). O-Glycans of circulatory IgA1 consist of N-acetylgalactosamine (GalNAc) with a ?1,3-linked galactose; both sugars may be sialylated. In patients with IgAN, ?2,6-sialylated GalNAc is a frequent form of the galactose-deficient O-glycans. Prior analyses of IgA1-producing cells had indicated that ?2,6-sialyltransferase II (ST6GalNAc-II) is likely responsible for sialylation of GalNAc of galactose-deficient IgA1, but direct evidence is missing. METHODS: We produced a secreted variant of recombinant human ST6GalNAc-II and an IgA1 fragment comprised of C?1-HR-C?2. This IgA1 fragment and a synthetic HR peptide with enzymatically attached GalNAc residues served as acceptors. ST6GalNAc-II activity was assessed in vitro and the attachment of sialic acid to these acceptors was detected by lectin blot and mass spectrometry. RESULTS: ST6GalNAc-II was activ
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
EC - Imunologie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.
Návaznosti
P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)
Ostatní
Rok uplatnění
2015
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Nephrology, Dialysis, Transplantation
ISSN
0931-0509
e-ISSN
—
Svazek periodika
30
Číslo periodika v rámci svazku
2
Stát vydavatele periodika
GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska
Počet stran výsledku
5
Strana od-do
234-238
Kód UT WoS článku
000351660000013
EID výsledku v databázi Scopus
—