Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

N-Acetylgalactosaminide ?2,6-sialyltransferase II is a candidate enzyme for sialylation of galactose-deficient IgA1, the key autoantigen in IgA nephropathy

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61989592%3A15110%2F15%3A33150000" target="_blank" >RIV/61989592:15110/15:33150000 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

    <a href="http://ndt.oxfordjournals.org/content/30/2/234.full.pdf+html" target="_blank" >http://ndt.oxfordjournals.org/content/30/2/234.full.pdf+html</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

    <a href="http://dx.doi.org/10.1093/ndt/gfu308" target="_blank" >10.1093/ndt/gfu308</a>

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    N-Acetylgalactosaminide ?2,6-sialyltransferase II is a candidate enzyme for sialylation of galactose-deficient IgA1, the key autoantigen in IgA nephropathy

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Galactose-deficient O-glycans in the hinge region (HR) of immunoglobulin A1 (IgA1) play a key role in the pathogenesis of IgA nephropathy (IgAN). O-Glycans of circulatory IgA1 consist of N-acetylgalactosamine (GalNAc) with a ?1,3-linked galactose; both sugars may be sialylated. In patients with IgAN, ?2,6-sialylated GalNAc is a frequent form of the galactose-deficient O-glycans. Prior analyses of IgA1-producing cells had indicated that ?2,6-sialyltransferase II (ST6GalNAc-II) is likely responsible for sialylation of GalNAc of galactose-deficient IgA1, but direct evidence is missing. METHODS: We produced a secreted variant of recombinant human ST6GalNAc-II and an IgA1 fragment comprised of C?1-HR-C?2. This IgA1 fragment and a synthetic HR peptide with enzymatically attached GalNAc residues served as acceptors. ST6GalNAc-II activity was assessed in vitro and the attachment of sialic acid to these acceptors was detected by lectin blot and mass spectrometry. RESULTS: ST6GalNAc-II was activ

  • Název v anglickém jazyce

    N-Acetylgalactosaminide ?2,6-sialyltransferase II is a candidate enzyme for sialylation of galactose-deficient IgA1, the key autoantigen in IgA nephropathy

  • Popis výsledku anglicky

    Galactose-deficient O-glycans in the hinge region (HR) of immunoglobulin A1 (IgA1) play a key role in the pathogenesis of IgA nephropathy (IgAN). O-Glycans of circulatory IgA1 consist of N-acetylgalactosamine (GalNAc) with a ?1,3-linked galactose; both sugars may be sialylated. In patients with IgAN, ?2,6-sialylated GalNAc is a frequent form of the galactose-deficient O-glycans. Prior analyses of IgA1-producing cells had indicated that ?2,6-sialyltransferase II (ST6GalNAc-II) is likely responsible for sialylation of GalNAc of galactose-deficient IgA1, but direct evidence is missing. METHODS: We produced a secreted variant of recombinant human ST6GalNAc-II and an IgA1 fragment comprised of C?1-HR-C?2. This IgA1 fragment and a synthetic HR peptide with enzymatically attached GalNAc residues served as acceptors. ST6GalNAc-II activity was assessed in vitro and the attachment of sialic acid to these acceptors was detected by lectin blot and mass spectrometry. RESULTS: ST6GalNAc-II was activ

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    EC - Imunologie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

  • Návaznosti

    P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2015

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Nephrology, Dialysis, Transplantation

  • ISSN

    0931-0509

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    30

  • Číslo periodika v rámci svazku

    2

  • Stát vydavatele periodika

    GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska

  • Počet stran výsledku

    5

  • Strana od-do

    234-238

  • Kód UT WoS článku

    000351660000013

  • EID výsledku v databázi Scopus