Electrocatalytic monitoring of methylglyoxal-mediated protein glycation: pilot results with solubilized Na/K ATPase transmembrane protein

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61989592%3A15110%2F16%3A33159409" target="_blank" >RIV/61989592:15110/16:33159409 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Electrocatalytic monitoring of methylglyoxal-mediated protein glycation: pilot results with solubilized Na/K ATPase transmembrane protein

Popis výsledku v původním jazyce

Anotace: In this contribution, a first sensing strategy for protein glycation is proposed, based on protein electroactivity measurement. Concretely, the label-free method proposed is based on the application of a constant-current chronopotentiometric stripping analysis at Hg-containing electrodes. The glycation process was monitored as the decrease in the electrocatalytic protein signal, peak H, observed at highly negative potentials, which was previously ascribed to a catalytic hydrogen evolution reaction. Using this method, water fully soluble (bovine serum albumin, human serum albumin and lysozyme) and poorly soluble membrane (Na+/K+- ATPase) proteins were investigated.

Název v anglickém jazyce

Electrocatalytic monitoring of methylglyoxal-mediated protein glycation: pilot results with solubilized Na/K ATPase transmembrane protein

Popis výsledku anglicky

Anotace: In this contribution, a first sensing strategy for protein glycation is proposed, based on protein electroactivity measurement. Concretely, the label-free method proposed is based on the application of a constant-current chronopotentiometric stripping analysis at Hg-containing electrodes. The glycation process was monitored as the decrease in the electrocatalytic protein signal, peak H, observed at highly negative potentials, which was previously ascribed to a catalytic hydrogen evolution reaction. Using this method, water fully soluble (bovine serum albumin, human serum albumin and lysozyme) and poorly soluble membrane (Na+/K+- ATPase) proteins were investigated.

Druh

D - Stať ve sborníku

CEP obor

CG - Elektrochemie

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Rok uplatnění

2016

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název statě ve sborníku

Proceedings of the International Conference

ISBN

978-80-905221-4-5

ISSN

—

e-ISSN

—

Počet stran výsledku

4

Strana od-do

224-227

Název nakladatele

Best servis

Místo vydání

Ústí nad Labem

Místo konání akce

Jetřichovice, Česká republika

Datum konání akce

23. 5. 2016

Typ akce podle státní příslušnosti

WRD - Celosvětová akce

Kód UT WoS článku

—