Mass Spectrometry Amyloid Typing Is Reproducible across Multiple Organ Sites

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61989592%3A15110%2F19%3A73594117" target="_blank" >RIV/61989592:15110/19:73594117 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

<a href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC6374819/" target="_blank" >https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC6374819/</a>

DOI - Digital Object Identifier

<a href="http://dx.doi.org/10.1155/2019/3689091" target="_blank" >10.1155/2019/3689091</a>

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Mass Spectrometry Amyloid Typing Is Reproducible across Multiple Organ Sites

Popis výsledku v původním jazyce

Amyloidosis is a rare disorder characterized by the abnormal extracellular deposition of misfolded amyloid proteins in various organs. These proteins polymerise into insoluble fibrils, with a characteristic β–pleated sheet structure, and other components (such as apolipoproteins, glycosaminoglycans, and serum amyloid P protein), which stabilize the fibrils to form amyloid. Amyloid accumulates in various tissues, resulting in disorganisation, damage, and organ failure [1]. Amyloid deposition can be systemic (more frequent) or localized at specific sites (less frequent), and amyloidosis can either be acquired or inherited [2, 3].

Název v anglickém jazyce

Mass Spectrometry Amyloid Typing Is Reproducible across Multiple Organ Sites

Popis výsledku anglicky

Amyloidosis is a rare disorder characterized by the abnormal extracellular deposition of misfolded amyloid proteins in various organs. These proteins polymerise into insoluble fibrils, with a characteristic β–pleated sheet structure, and other components (such as apolipoproteins, glycosaminoglycans, and serum amyloid P protein), which stabilize the fibrils to form amyloid. Amyloid accumulates in various tissues, resulting in disorganisation, damage, and organ failure [1]. Amyloid deposition can be systemic (more frequent) or localized at specific sites (less frequent), and amyloidosis can either be acquired or inherited [2, 3].

Druh

J_imp - Článek v periodiku v databázi Web of Science

CEP obor

—

OECD FORD obor

30402 - Technologies involving the manipulation of cells, tissues, organs or the whole organism (assisted reproduction)

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Rok uplatnění

2019

Kód důvěrnosti údajů

C - Předmět řešení projektu podléhá obchodnímu tajemství (§ 504 Občanského zákoníku), ale název projektu, cíle projektu a u ukončeného nebo zastaveného projektu zhodnocení výsledku řešení projektu (údaje P03, P04, P15, P19, P29, PN8) dodané do CEP, jsou upraveny tak, aby byly zveřejnitelné.

Název periodika

Biomed Research International

ISSN

2314-6133

e-ISSN

—

Svazek periodika

2019

Číslo periodika v rámci svazku

2019

Stát vydavatele periodika

US - Spojené státy americké

Počet stran výsledku

9

Strana od-do

"nestránkováno"

Kód UT WoS článku

000458385600001

EID výsledku v databázi Scopus

2-s2.0-85061641532