Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

A study on the reactions of plant copper amine oxidase with short-chain aliphatic diamines

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61989592%3A15310%2F01%3A00001377" target="_blank" >RIV/61989592:15310/01:00001377 - isvavai.cz</a>

  • Nalezeny alternativní kódy

    RIV/61989592:15310/01:00007753

  • Výsledek na webu

  • DOI - Digital Object Identifier

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    A study on the reactions of plant copper amine oxidase with short-chain aliphatic diamines

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Biogenic amines are widely distributed in living organisms. They have been proposed to play an important role in processes of growth, cell division and differentiation. Copper amine oxidases (CAOs; EC 1.4.3.6) concerned with their catabolism are ubiquitous enzymes. CAOs catalyse the oxidative deamination of amines to the corresponding aldehydes, ammonia and H2O2. The enzymes are homodimers containing both topaquinone cofactor and a Cu(II) ion at the active site of each subunit. The crystal structures ofseveral CAOs have been reported and the catalytic cycle elucidated.

  • Název v anglickém jazyce

    A study on the reactions of plant copper amine oxidase with short-chain aliphatic diamines

  • Popis výsledku anglicky

    Biogenic amines are widely distributed in living organisms. They have been proposed to play an important role in processes of growth, cell division and differentiation. Copper amine oxidases (CAOs; EC 1.4.3.6) concerned with their catabolism are ubiquitous enzymes. CAOs catalyse the oxidative deamination of amines to the corresponding aldehydes, ammonia and H2O2. The enzymes are homodimers containing both topaquinone cofactor and a Cu(II) ion at the active site of each subunit. The crystal structures ofseveral CAOs have been reported and the catalytic cycle elucidated.

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    CE - Biochemie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    <a href="/cs/project/ME%20153" target="_blank" >ME 153: Vlastnosti a využití enzymů oxidujících různé aminy s různými prostetickými skupinami z rostlin a mikroorganismů.</a><br>

  • Návaznosti

    Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2001

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Inflammation Research

  • ISSN

    1023-3830

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    50

  • Číslo periodika v rámci svazku

    2

  • Stát vydavatele periodika

    CH - Švýcarská konfederace

  • Počet stran výsledku

    2

  • Strana od-do

    138-139

  • Kód UT WoS článku

  • EID výsledku v databázi Scopus