Účastní se degradace cytokininů v rostlinách fenolové látky?
Popis výsledku
V článku je kladena otázka, zda se účastní degradace cytokininů v rostlinách fenolové látky?
Klíčová slova
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
Výsledek na webu
—
DOI - Digital Object Identifier
—
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Is the degradation of cytokinins in plants assisted by phenolics?
Popis výsledku v původním jazyce
Degradation of cytokinins in plants is controlled by flavoprotein cytokinin dehydrogenase (CKX, EC 1.5.99.12). Cleavage of the cytokinin substrate proceeds via a ternary complex involving covalently bound FAD cofactor and a quinonic electron acceptor 1,2. Maize kernels 3 weeks after pollination and 2-week-old maize seedlings were examined. CKX activity was monitored using a spectrophotometric assay of the product aldehyde with 4-aminophenol3. Histochemical localization of CKX activity was done with PMS/NBT redox-dye system. Activity of laccase was stained with 3,3#-diaminobenzidine. Immunochemical detection of CKX protein was done using specific antibody against the enzyme from maize 4. CKX from maize showed the capability of using oxidation products of guaiacol, catechol, caffeic acid, acetosyringone, some flavonoids and several other compounds as electron acceptors. Further experiments revealed that the electron acceptors may be generated in vivo from plant phenolics by other enzymat
Název v anglickém jazyce
Is the degradation of cytokinins in plants assisted by phenolics?
Popis výsledku anglicky
Degradation of cytokinins in plants is controlled by flavoprotein cytokinin dehydrogenase (CKX, EC 1.5.99.12). Cleavage of the cytokinin substrate proceeds via a ternary complex involving covalently bound FAD cofactor and a quinonic electron acceptor 1,2. Maize kernels 3 weeks after pollination and 2-week-old maize seedlings were examined. CKX activity was monitored using a spectrophotometric assay of the product aldehyde with 4-aminophenol3. Histochemical localization of CKX activity was done with PMS/NBT redox-dye system. Activity of laccase was stained with 3,3#-diaminobenzidine. Immunochemical detection of CKX protein was done using specific antibody against the enzyme from maize 4. CKX from maize showed the capability of using oxidation products of guaiacol, catechol, caffeic acid, acetosyringone, some flavonoids and several other compounds as electron acceptors. Further experiments revealed that the electron acceptors may be generated in vivo from plant phenolics by other enzymat
Klasifikace
Druh
Jx - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
CE - Biochemie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
Návaznosti
Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)
Ostatní
Rok uplatnění
2004
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Acta Universitatis Palackianae Olomucensis, Facultas Rerum Naturalium, Chemica
ISSN
0232-0061
e-ISSN
—
Svazek periodika
43
Číslo periodika v rámci svazku
S
Stát vydavatele periodika
CZ - Česká republika
Počet stran výsledku
275
Strana od-do
49
Kód UT WoS článku
—
EID výsledku v databázi Scopus
—
Druh výsledku
Jx - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP
CE - Biochemie
Rok uplatnění
2004