Reakce rostlinných Cu-aminoxidas s N6-aminoalkylderiváty adeninu

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61989592%3A15310%2F05%3A00002183" target="_blank" >RIV/61989592:15310/05:00002183 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Reactions of plant copper/topaquinone amine oxidases with N6-aminoalkyl derivatives of adenine

Popis výsledku v původním jazyce

Plant copper/topaquinone-containing amine oxidases (CAOs, EC 1.4.3.6) are enzymes oxidising various amines. Here wereport a study on the reactions of CAOs from grass pea (Lathyrus sativus), lentil (Lens esculenta) and Euphorbia characias, aMediterraneanshrub, with N6-aminoalkyl adenines representing combined analogues of cytokinins and polyamines. Thefollowing compounds were synthesised: N6-(3-aminopropyl)adenine, N6-(4-aminobutyl)adenine, N6-(4-amino-trans-but-2-enyl)adenine, N6-(4-amino-cis-but-2-enyl)adenine and N6-(4-aminobut-2-ynyl)adenine. From these, N 6-(4-aminobutyl)adenine and N6-(4-amino-trans-but-2-enyl)adenine were found to be substrates for all three enzymes (Km similar to 10-4 M).Absorption spectroscopy demonstrated such an interactionwith the cofactor topaquinone, which is typical for commondiamine substrates. However, only the former compound provided a regular reaction stoichiometry. Anaerobic absorptionspectra of N6-(3-aminopropyl)adenine, N6-(4-amino-cis-but-2-eny

Název v anglickém jazyce

Reactions of plant copper/topaquinone amine oxidases with N6-aminoalkyl derivatives of adenine

Popis výsledku anglicky

Plant copper/topaquinone-containing amine oxidases (CAOs, EC 1.4.3.6) are enzymes oxidising various amines. Here wereport a study on the reactions of CAOs from grass pea (Lathyrus sativus), lentil (Lens esculenta) and Euphorbia characias, aMediterraneanshrub, with N6-aminoalkyl adenines representing combined analogues of cytokinins and polyamines. Thefollowing compounds were synthesised: N6-(3-aminopropyl)adenine, N6-(4-aminobutyl)adenine, N6-(4-amino-trans-but-2-enyl)adenine, N6-(4-amino-cis-but-2-enyl)adenine and N6-(4-aminobut-2-ynyl)adenine. From these, N 6-(4-aminobutyl)adenine and N6-(4-amino-trans-but-2-enyl)adenine were found to be substrates for all three enzymes (Km similar to 10-4 M).Absorption spectroscopy demonstrated such an interactionwith the cofactor topaquinone, which is typical for commondiamine substrates. However, only the former compound provided a regular reaction stoichiometry. Anaerobic absorptionspectra of N6-(3-aminopropyl)adenine, N6-(4-amino-cis-but-2-eny

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

CE - Biochemie

OECD FORD obor

—

Projekt

—

Návaznosti

Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění

2005

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Journal of Enzyme Inhibition and Medicinal Chemistry

ISSN

1475-6366

e-ISSN

—

Svazek periodika

20

Číslo periodika v rámci svazku

2

Stát vydavatele periodika

GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska

Počet stran výsledku

9

Strana od-do

143-151

Kód UT WoS článku

—

EID výsledku v databázi Scopus

—