Význam oxyaniontové díry při esterové hydrolýze enzymové dehalogenase katalyzované halogenalkandehalogenasou odhalený QMMM výpočty

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61989592%3A15310%2F06%3A00004902" target="_blank" >RIV/61989592:15310/06:00004902 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

THE IMPORTANCE OF THE OXYANION HOLE IN ESTER HYDROLYSIS OF ENZYMATIC DEHALOGENTION CATALYZED BY HALOALKANE DEHALOGENASE REVEALED BY QM/MM CALCULATIONS

Popis výsledku v původním jazyce

Described QM/MM calculation reveals mechanism and energy profile of the second reaction step (ester hydrolysis) of hydrolytic dehalogenation catalyzed by haloalkane dehalogenase LinB. The catalytic triad Asp-His-Asp/Glu is common to all enzymes in hydrolase family and shares some similarities with the catalytic triad Asp-His-Ser of serine proteases. The reaction step studied comprises a general base catalyzed nucleophile ester hydrolysis. The catalytic base (His272 in LinB) accepts proton from the catalytic water molecule attacking the ester intermediate and transfers it to newly formed alcoholate ion. The catalytic base works as a proton carrier. The Glu132 polarizes His272 to become more basic and to accept proton of the catalytic water molecule easily. The reaction proceeds through tetrahedral intermediate, which appears to be metastable at 300 K with an easy backward reaction to the ester intermediate. The hydrolyzed ester forms enzyme?s protonated aspartic acid (Asp108) and a pr

Název v anglickém jazyce

THE IMPORTANCE OF THE OXYANION HOLE IN ESTER HYDROLYSIS OF ENZYMATIC DEHALOGENTION CATALYZED BY HALOALKANE DEHALOGENASE REVEALED BY QM/MM CALCULATIONS

Popis výsledku anglicky

Described QM/MM calculation reveals mechanism and energy profile of the second reaction step (ester hydrolysis) of hydrolytic dehalogenation catalyzed by haloalkane dehalogenase LinB. The catalytic triad Asp-His-Asp/Glu is common to all enzymes in hydrolase family and shares some similarities with the catalytic triad Asp-His-Ser of serine proteases. The reaction step studied comprises a general base catalyzed nucleophile ester hydrolysis. The catalytic base (His272 in LinB) accepts proton from the catalytic water molecule attacking the ester intermediate and transfers it to newly formed alcoholate ion. The catalytic base works as a proton carrier. The Glu132 polarizes His272 to become more basic and to accept proton of the catalytic water molecule easily. The reaction proceeds through tetrahedral intermediate, which appears to be metastable at 300 K with an easy backward reaction to the ester intermediate. The hydrolyzed ester forms enzyme?s protonated aspartic acid (Asp108) and a pr

Druh

D - Stať ve sborníku

CEP obor

CE - Biochemie

OECD FORD obor

—

Projekt

<a href="/cs/project/LC512" target="_blank" >LC512: Centrum biomolekul a komplexních molekulových systémů</a><br>

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění

2006

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název statě ve sborníku

Proceedings from XX. Biochemický zjazd

ISBN

80-969532-6-5

ISSN

—

e-ISSN

—

Počet stran výsledku

1

Strana od-do

—

Název nakladatele

Slovenská akadémia vied

Místo vydání

Bratislava

Místo konání akce

—

Datum konání akce

—

Typ akce podle státní příslušnosti

—

Kód UT WoS článku

—