Vacuolar and cytosolic cytokinin dehydrogenases of Arabidopsis thaliana: heterologous expression, purification and properties

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61989592%3A15310%2F10%3A10212862" target="_blank" >RIV/61989592:15310/10:10212862 - isvavai.cz</a>

Nalezeny alternativní kódy

RIV/61389030:_____/10:00359304

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Vacuolar and cytosolic cytokinin dehydrogenases of Arabidopsis thaliana: heterologous expression, purification and properties

Popis výsledku v původním jazyce

Cytokinin dehydrogenases (CKXs) also show low cytokinin oxidase activity, but molecular oxygen is a comparatively poor electron acceptor. This study presents the purification and characterization of non-secreted CKX enzymes and substrate specificities are discussed with respect to their compartmentation. Vacuolar enzymes AtCKX1 and AtCKX3 were produced in Pichia pastoris and cytosolic enzyme AtCKX7 was expressed in Escherichia coli. All enzymes preferred synthetic electron acceptors over oxygen, namelypotassium ferricyanide and 2,3-dimetoxy-5-methyl-1,4-benzoquinone (Q0). In slightly acidic conditions (pH 5.0), N6-(2-isopentenyl)adenine 9-glucoside (iP9G) was the best substrate for AtCKX1 and AtCKX7, whereas AtCKX3 preferentially degraded N6-(2-isopentenyl)adenine 9-riboside-5?-monophosphate (iPMP). Moreover, vacuolar AtCKX enzymes in certain conditions degraded N6-(2-isopentenyl)adenine di- and triphosphates two to five times more effectively than its monophosphate

Název v anglickém jazyce

Vacuolar and cytosolic cytokinin dehydrogenases of Arabidopsis thaliana: heterologous expression, purification and properties

Popis výsledku anglicky

Cytokinin dehydrogenases (CKXs) also show low cytokinin oxidase activity, but molecular oxygen is a comparatively poor electron acceptor. This study presents the purification and characterization of non-secreted CKX enzymes and substrate specificities are discussed with respect to their compartmentation. Vacuolar enzymes AtCKX1 and AtCKX3 were produced in Pichia pastoris and cytosolic enzyme AtCKX7 was expressed in Escherichia coli. All enzymes preferred synthetic electron acceptors over oxygen, namelypotassium ferricyanide and 2,3-dimetoxy-5-methyl-1,4-benzoquinone (Q0). In slightly acidic conditions (pH 5.0), N6-(2-isopentenyl)adenine 9-glucoside (iP9G) was the best substrate for AtCKX1 and AtCKX7, whereas AtCKX3 preferentially degraded N6-(2-isopentenyl)adenine 9-riboside-5?-monophosphate (iPMP). Moreover, vacuolar AtCKX enzymes in certain conditions degraded N6-(2-isopentenyl)adenine di- and triphosphates two to five times more effectively than its monophosphate

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

CE - Biochemie

OECD FORD obor

—

Projekt

Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Rok uplatnění

2010

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Phytochemistry

ISSN

0031-9422

e-ISSN

—

Svazek periodika

71

Číslo periodika v rámci svazku

17

Stát vydavatele periodika

GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska

Počet stran výsledku

9

Strana od-do

—

Kód UT WoS článku

000285325500004

EID výsledku v databázi Scopus

—