Electrochemical Determination of Transmembrane Protein Na+/K+ ATPase and Its Cytoplasmic Loop C45
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61989592%3A15310%2F12%3A33139119" target="_blank" >RIV/61989592:15310/12:33139119 - isvavai.cz</a>
Nalezeny alternativní kódy
RIV/61989592:15110/12:33139119
Výsledek na webu
—
DOI - Digital Object Identifier
—
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Electrochemical Determination of Transmembrane Protein Na+/K+ ATPase and Its Cytoplasmic Loop C45
Popis výsledku v původním jazyce
Electrochemistry of membrane proteins is complicated by the fact that the studied substances are poorly soluble or insoluble in aqueous environment. The solubilization of proteins using surfactants (detergents) affects the electrochemical analysis or even renders it impossible. In the present study, the electrochemistry of the transmembrane protein Na+/K+-ATPase (NKA) and its water-soluble isolated cytoplasmic loop C45 is described. The proteins were studied using adsorptive transfer cyclic voltammetryand square-wave voltammetry on basal-plane pyrolytic graphite electrode (PGE) as well as constant-current chronopotentiometric stripping analysis on hanging mercury drop electrode (HMDE). The nonionic surfactant octaethylene glycol monododecyl ether (C12E8) was used for NKA solubilization. Under these conditions the oxidation currents of Tyr and Trp (peak Y: +0.55 V and peak W: +0.7 V, vs. Ag/ AgCl/3 M KCl) and catalytic reduction currents (peak H: 1.8 V) of NKA and C45 loop can be obser
Název v anglickém jazyce
Electrochemical Determination of Transmembrane Protein Na+/K+ ATPase and Its Cytoplasmic Loop C45
Popis výsledku anglicky
Electrochemistry of membrane proteins is complicated by the fact that the studied substances are poorly soluble or insoluble in aqueous environment. The solubilization of proteins using surfactants (detergents) affects the electrochemical analysis or even renders it impossible. In the present study, the electrochemistry of the transmembrane protein Na+/K+-ATPase (NKA) and its water-soluble isolated cytoplasmic loop C45 is described. The proteins were studied using adsorptive transfer cyclic voltammetryand square-wave voltammetry on basal-plane pyrolytic graphite electrode (PGE) as well as constant-current chronopotentiometric stripping analysis on hanging mercury drop electrode (HMDE). The nonionic surfactant octaethylene glycol monododecyl ether (C12E8) was used for NKA solubilization. Under these conditions the oxidation currents of Tyr and Trp (peak Y: +0.55 V and peak W: +0.7 V, vs. Ag/ AgCl/3 M KCl) and catalytic reduction currents (peak H: 1.8 V) of NKA and C45 loop can be obser
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
CG - Elektrochemie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.
Návaznosti
P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>S - Specificky vyzkum na vysokych skolach
Ostatní
Rok uplatnění
2012
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Electroanalysis
ISSN
1040-0397
e-ISSN
—
Svazek periodika
24
Číslo periodika v rámci svazku
8
Stát vydavatele periodika
DE - Spolková republika Německo
Počet stran výsledku
8
Strana od-do
"1758 ? 1765"
Kód UT WoS článku
—
EID výsledku v databázi Scopus
—