Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Electrochemical Determination of Transmembrane Protein Na+/K+ ATPase and Its Cytoplasmic Loop C45

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61989592%3A15310%2F12%3A33139119" target="_blank" >RIV/61989592:15310/12:33139119 - isvavai.cz</a>

  • Nalezeny alternativní kódy

    RIV/61989592:15110/12:33139119

  • Výsledek na webu

  • DOI - Digital Object Identifier

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Electrochemical Determination of Transmembrane Protein Na+/K+ ATPase and Its Cytoplasmic Loop C45

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Electrochemistry of membrane proteins is complicated by the fact that the studied substances are poorly soluble or insoluble in aqueous environment. The solubilization of proteins using surfactants (detergents) affects the electrochemical analysis or even renders it impossible. In the present study, the electrochemistry of the transmembrane protein Na+/K+-ATPase (NKA) and its water-soluble isolated cytoplasmic loop C45 is described. The proteins were studied using adsorptive transfer cyclic voltammetryand square-wave voltammetry on basal-plane pyrolytic graphite electrode (PGE) as well as constant-current chronopotentiometric stripping analysis on hanging mercury drop electrode (HMDE). The nonionic surfactant octaethylene glycol monododecyl ether (C12E8) was used for NKA solubilization. Under these conditions the oxidation currents of Tyr and Trp (peak Y: +0.55 V and peak W: +0.7 V, vs. Ag/ AgCl/3 M KCl) and catalytic reduction currents (peak H: 1.8 V) of NKA and C45 loop can be obser

  • Název v anglickém jazyce

    Electrochemical Determination of Transmembrane Protein Na+/K+ ATPase and Its Cytoplasmic Loop C45

  • Popis výsledku anglicky

    Electrochemistry of membrane proteins is complicated by the fact that the studied substances are poorly soluble or insoluble in aqueous environment. The solubilization of proteins using surfactants (detergents) affects the electrochemical analysis or even renders it impossible. In the present study, the electrochemistry of the transmembrane protein Na+/K+-ATPase (NKA) and its water-soluble isolated cytoplasmic loop C45 is described. The proteins were studied using adsorptive transfer cyclic voltammetryand square-wave voltammetry on basal-plane pyrolytic graphite electrode (PGE) as well as constant-current chronopotentiometric stripping analysis on hanging mercury drop electrode (HMDE). The nonionic surfactant octaethylene glycol monododecyl ether (C12E8) was used for NKA solubilization. Under these conditions the oxidation currents of Tyr and Trp (peak Y: +0.55 V and peak W: +0.7 V, vs. Ag/ AgCl/3 M KCl) and catalytic reduction currents (peak H: 1.8 V) of NKA and C45 loop can be obser

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    CG - Elektrochemie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

  • Návaznosti

    P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>S - Specificky vyzkum na vysokych skolach

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2012

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Electroanalysis

  • ISSN

    1040-0397

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    24

  • Číslo periodika v rámci svazku

    8

  • Stát vydavatele periodika

    DE - Spolková republika Německo

  • Počet stran výsledku

    8

  • Strana od-do

    "1758 ? 1765"

  • Kód UT WoS článku

  • EID výsledku v databázi Scopus