Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Magnetically responsive enzyme powders

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61989592%3A15310%2F15%3A33155732" target="_blank" >RIV/61989592:15310/15:33155732 - isvavai.cz</a>

  • Nalezeny alternativní kódy

    RIV/67179843:_____/15:00443677

  • Výsledek na webu

    <a href="http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0304885314009482" target="_blank" >http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0304885314009482</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

    <a href="http://dx.doi.org/10.1016/j.jmmm.2014.10.037" target="_blank" >10.1016/j.jmmm.2014.10.037</a>

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Magnetically responsive enzyme powders

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Powdered enzymes were transformed into their insoluble magnetic derivatives retaining their catalytic activity. Enzyme powders (e.g., trypsin and lipase) were suspended in various liquid media not allowing their solubilization (e g., saturated ammonium sulfate and highly concentrated polyethylene glycol solutions, ethanol, methanol, 2-propanol) and subsequently cross-linked with glutaraldehyde. Magnetic modification was successfully performed at low temperature in a freezer (-20 degrees C) using magnetic iron oxides nano- and microparticles prepared by microwave-assisted synthesis from ferrous sulfate. Magnetized cross-linked enzyme powders were stable at least for two months in water suspension without leakage of fixed magnetic particles. Operationalstability of magnetically responsive enzymes during eight repeated reaction cycles was generally without loss of enzyme activity. Separation of magnetically modified cross-linked powdered enzymes from reaction mixtures was significantly s

  • Název v anglickém jazyce

    Magnetically responsive enzyme powders

  • Popis výsledku anglicky

    Powdered enzymes were transformed into their insoluble magnetic derivatives retaining their catalytic activity. Enzyme powders (e.g., trypsin and lipase) were suspended in various liquid media not allowing their solubilization (e g., saturated ammonium sulfate and highly concentrated polyethylene glycol solutions, ethanol, methanol, 2-propanol) and subsequently cross-linked with glutaraldehyde. Magnetic modification was successfully performed at low temperature in a freezer (-20 degrees C) using magnetic iron oxides nano- and microparticles prepared by microwave-assisted synthesis from ferrous sulfate. Magnetized cross-linked enzyme powders were stable at least for two months in water suspension without leakage of fixed magnetic particles. Operationalstability of magnetically responsive enzymes during eight repeated reaction cycles was generally without loss of enzyme activity. Separation of magnetically modified cross-linked powdered enzymes from reaction mixtures was significantly s

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    CE - Biochemie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

    Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.

  • Návaznosti

    P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2015

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Journal of Magnetism and Magnetic Materials

  • ISSN

    0304-8853

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    380

  • Číslo periodika v rámci svazku

    APR

  • Stát vydavatele periodika

    NL - Nizozemsko

  • Počet stran výsledku

    4

  • Strana od-do

    197-200

  • Kód UT WoS článku

    000349360800033

  • EID výsledku v databázi Scopus