Identification of cisplatin-binding sites on the large cytoplasmic loop of the Na-/K--ATPase

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61989592%3A15310%2F18%3A73592442" target="_blank" >RIV/61989592:15310/18:73592442 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

<a href="https://www.tandfonline.com/doi/full/10.1080/14756366.2018.1445735" target="_blank" >https://www.tandfonline.com/doi/full/10.1080/14756366.2018.1445735</a>

DOI - Digital Object Identifier

<a href="http://dx.doi.org/10.1080/14756366.2018.1445735" target="_blank" >10.1080/14756366.2018.1445735</a>

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Identification of cisplatin-binding sites on the large cytoplasmic loop of the Na-/K--ATPase

Popis výsledku v původním jazyce

Cisplatin is the most widely used chemotherapeutic drug for the treatment of various types of cancer; however, its administration brings also numerous side effects. It was demonstrated that cisplatin can inhibit the Na+/K+-ATPase (NKA), which can explain a large part of the adverse effects. In this study, we have identified five cysteinyl residues (C452, C456, C457, C577, and C656) as the cisplatin binding sites on the cytoplasmic loop connecting transmembrane helices 4 and 5 (C45), using site-directed mutagenesis and mass spectrometry experiments. The identified residues are known to be susceptible to glutathionylation indicating their involvement in a common regulatory mechanism.

Název v anglickém jazyce

Identification of cisplatin-binding sites on the large cytoplasmic loop of the Na-/K--ATPase

Popis výsledku anglicky

Cisplatin is the most widely used chemotherapeutic drug for the treatment of various types of cancer; however, its administration brings also numerous side effects. It was demonstrated that cisplatin can inhibit the Na+/K+-ATPase (NKA), which can explain a large part of the adverse effects. In this study, we have identified five cysteinyl residues (C452, C456, C457, C577, and C656) as the cisplatin binding sites on the cytoplasmic loop connecting transmembrane helices 4 and 5 (C45), using site-directed mutagenesis and mass spectrometry experiments. The identified residues are known to be susceptible to glutathionylation indicating their involvement in a common regulatory mechanism.

Druh

J_imp - Článek v periodiku v databázi Web of Science

CEP obor

—

OECD FORD obor

10610 - Biophysics

Projekt

<a href="/cs/project/LO1204" target="_blank" >LO1204: Udržitelný rozvoj výzkumu v Centru regionu Haná</a><br>

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Rok uplatnění

2018

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

JOURNAL OF ENZYME INHIBITION AND MEDICINAL CHEMISTRY

ISSN

1475-6366

e-ISSN

—

Svazek periodika

33

Číslo periodika v rámci svazku

1

Stát vydavatele periodika

GB - Spojené království Velké Británie a Severního Irska

Počet stran výsledku

6

Strana od-do

701-706

Kód UT WoS článku

000428584800001

EID výsledku v databázi Scopus

2-s2.0-85044747825