Elektrochemické studium interakce metalothioneinu s ethylendiamin-N, N, N`, N`-tetraoctovou kyselinou

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F62156489%3A43210%2F05%3A00000604" target="_blank" >RIV/62156489:43210/05:00000604 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

čeština

Název v původním jazyce

Elektrochemické studium interakce metalothioneinu s ethylendiamin-N, N, N`, N`-tetraoctovou kyselinou

Popis výsledku v původním jazyce

Metalothioneiny (MT) patří do skupiny intracelulárních, nízkomolekulárních na cystein velmi bohatých proteinů (obsah Cys až 30 % v molekule proteinu) o molekulové hmotnosti od 6--10 kDa1,2. Objev MT je datován rokem 1957, kdy Margoshes a Valee izolovaliMT z koňských ledvin3. V molekule MT nejsou přítomny aromatické aminokyseliny a 20 cysteinů se v primární sekvenci vyskytuje obvykle v těchto repeticích: Cys-X-Cys, Cys-Cys-X-Cys-Cys, Cys-X-Cys-Cys, kde X představuje jinou aminokyselinu než cystein4. Molekula MT je složena ze dvou vazebných domén (a, b), které jsou složeny z cysteinových klastrů a kovalentní vazby atomů kovů se účastní sulfhydrylové skupiny cysteinů. N-terminální část peptidu je označena jako b-doména, která má tři vazebná místa pro dvojmocné ionty, a a-doména s C-terminálním koncem, která má schopnost vyvázat čtyři dvojmocné ionty kovů. V případě jednomocných kovových iontů je MT schopen jich vázat celkem 12. Díky své vysoké afinitě k těžkým kovům, např. k zinku, mědi

Název v anglickém jazyce

Electrochemical study of metallothionein interaction with ethylendiamine- N, N, N`, N`-tetraacetic acid

Popis výsledku anglicky

Metalothioneiny (MT) patří do skupiny intracelulárních, nízkomolekulárních na cystein velmi bohatých proteinů (obsah Cys až 30 % v molekule proteinu) o molekulové hmotnosti od 6--10 kDa1,2. Objev MT je datován rokem 1957, kdy Margoshes a Valee izolovaliMT z koňských ledvin3. V molekule MT nejsou přítomny aromatické aminokyseliny a 20 cysteinů se v primární sekvenci vyskytuje obvykle v těchto repeticích: Cys-X-Cys, Cys-Cys-X-Cys-Cys, Cys-X-Cys-Cys, kde X představuje jinou aminokyselinu než cystein4. Molekula MT je složena ze dvou vazebných domén (a, b), které jsou složeny z cysteinových klastrů a kovalentní vazby atomů kovů se účastní sulfhydrylové skupiny cysteinů. N-terminální část peptidu je označena jako b-doména, která má tři vazebná místa pro dvojmocné ionty, a a-doména s C-terminálním koncem, která má schopnost vyvázat čtyři dvojmocné ionty kovů. V případě jednomocných kovových iontů je MT schopen jich vázat celkem 12. Díky své vysoké afinitě k těžkým kovům, např. k zinku, mědi

Druh

D - Stať ve sborníku

CEP obor

CG - Elektrochemie

OECD FORD obor

—

Projekt

<a href="/cs/project/GP525%2F04%2FP132" target="_blank" >GP525/04/P132: Studium obranných mechanismů rostlin při stresu způsobeném těžkými kovy</a><br>

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Rok uplatnění

2005

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název statě ve sborníku

V. Pracovní setkání fyzikálních chemiků a elektrochemiků

ISBN

80-210-3637-0

ISSN

—

e-ISSN

—

Počet stran výsledku

2

Strana od-do

14-15

Název nakladatele

Masarykova univerzita

Místo vydání

Brno

Místo konání akce

—

Datum konání akce

—

Typ akce podle státní příslušnosti

—

Kód UT WoS článku

—